Hsp70 - Hsp70

Hsp70 oqsillari
PDB 3hsc EBI.jpg
70K issiqlik zarbasi bilan bog'liq bo'lgan oqsilning ATPaz bo'lagi tuzilishi.[1]
Identifikatorlar
BelgilarHSP70
PfamPF00012
Pfam klanCL0108
InterProIPR013126
PROSITEPDOC00269
SCOP23hsc / QOIDA / SUPFAM

The 70 kilodalton issiqlik zarbasi oqsillari (Hsp70s yoki DnaK) hamma joyda ifoda etilgan konservalangan oiladir issiqlik zarbasi oqsillari. Shunga o'xshash tuzilishga ega oqsillar deyarli barcha tirik organizmlarda mavjud. Hsp70s hujayraning oqsillarni katlamalash mexanizmining muhim qismidir va hujayralarni stressdan himoya qilishga yordam beradi.[2][3]

Kashfiyot

Hsp70 oilasi a'zolari issiqlik stresidan juda kuchli tarzda boshqariladi zaharli kimyoviy moddalar, xususan mishyak, kadmiy, mis, simob va boshqalar kabi og'ir metallar. Hsp70 dastlab FM Ritossa tomonidan 1960 yilda laboratoriya ishchisi tasodifan Drosophila (meva chivinlari) ning inkubatsiya haroratini oshirganda topilgan. Xromosomalarni tekshirganda Ritossa noma'lum oqsilning ko'tarilgan gen transkripsiyasini ko'rsatadigan "puflama naqshini" topdi.[4][5] Keyinchalik bu "issiqlik shokiga javob" deb ta'riflangan va oqsillar "issiqlik zarbasi oqsillari" (Hsps) deb nomlangan.

Tuzilishi

(a) Hsp70s sxematik domenlari. Hsp70s ikkita yuqori konservalangan funktsional domenlardan iborat, shu jumladan NBD va C ‐ terminal substrat bilan bog'laydigan domen (SBD), shuningdek C ‐ terminalidagi EEVD ‐ motifi. NBD bog'laydigan ATP / ADP cho'ntagini o'z ichiga oladi va SBD kengaytirilgan polipeptidlar bilan substrat sifatida o'zaro ta'sir qiladigan substrat-bog'laydigan cho'ntakni o'z ichiga oladi, SBD ning C-terminal tomonidan a-spiral subdomain egiluvchan qopqoq hosil qiladi. EEVD motifi chaperones va boshqa HSPlar bilan bog'lanishda ishtirok etadi. (b) inson Hsp70 ning to'liq aminokislotalar ketma-ketligi (UniProtKB identifikatori: P0DMV8) Hsp70 oilasining asosiy stress ta'sir qiladigan a'zosi sifatida. (c) VMD 1.9.1 dasturi yordamida virtualizatsiya qilingan Hsp70 ning ikkinchi darajali tuzilmalari. Hsp70, issiqlik shoki oqsili 70 kDa; NBD, N ‐ terminal nukleotid bilan bog'laydigan domen; SBD, C. Terminalidagi substratni bog'laydigan domen.[6]

Hsp70 oqsillari uchta asosiy funktsiyaga ega domenlar:

  • N-terminal ATPase domen - ATPni bog'laydi (Adenozin trifosfat ) va uni ADP ga gidrolizlaydi (Adenozin difosfat ). NBD ikkita lobdan iborat bo'lib, ular o'rtasida chuqur yoriq bor, ularning pastki qismida nukleotid (ATP va ADP) bog'lanadi. ATP va ADP almashinuvi boshqa ikkita sohada konformatsion o'zgarishlarga olib keladi.
  • Substratni bog'laydigan domen - 15 kDa β varaqli subdomain va 10 kDa spiral subdomaindan iborat. Β varaqli subdomain, odatdagidek, yuqoriga qarab chiqib ketuvchi ilmoqlari bo'lgan torli varaqlardan iborat β barrel, substratning peptid orqa miya qismini qamrab oladi. SBD tarkibida neytral, hidrofobga yaqinligi bor truba mavjud aminokislota qoldiqlar. Yiv uzunligi yetti qoldiqgacha bo'lgan peptidlar bilan ta'sir o'tkazish uchun etarlicha uzun.
  • C-terminali domen - boy alfa spiral tuzilish substratni bog'laydigan domen uchun "qopqoq" vazifasini bajaradi. Spiralli subdomain beshta spiraldan iborat bo'lib, ikkita vertolyot ichki varaqni pastki domenning ikki tomoniga o'ralgan holda joylashtirilgan. Bundan tashqari, spiraldan biri tuz ko'prigi va tashqi halqalarga bir nechta vodorod bog'lanishini hosil qiladi va shu bilan substratni bog'laydigan cho'ntakni qopqoq kabi yopadi. Ushbu domendagi uchta spiral yana bir hidrofob yadro hosil qiladi, bu "qopqoq" ning stabillashuvi bo'lishi mumkin. Hsp70 oqsili ATP bilan bog'langanda qopqoq ochiq va peptidlar bog'lanib, nisbatan tez ajralib chiqadi. Hsp70 oqsillari ADP bilan bog'langanda qopqoq yopiladi va peptidlar substrat bilan bog'lanish sohasiga qattiq bog'lanadi.[7]

Funktsiya va tartibga solish

Hsp70 tizimi oqsillarning kengaytirilgan peptid segmentlari bilan, shuningdek qisman katlanmış oqsillar bilan o'zaro ta'sir o'tkazib, faoliyatni tartibga solishning asosiy yo'llarida oqsillarni birlashishiga olib keladi.[8][9]Substrat peptid bilan o'zaro aloqada bo'lmaganida, Hsp70 odatda ATP bilan bog'langan holatda bo'ladi. Hsp70 o'z-o'zidan juda zaif ATPaza faolligi bilan ajralib turadi, chunki o'z-o'zidan gidroliz ko'p daqiqalar davomida sodir bo'lmaydi. Sintetik sintez qilingan oqsillar ribosomalar, Hsp70 ning substrat bilan bog'lanish sohasi hidrofob aminokislota qoldiqlari ketma-ketligini taniydi va ular bilan o'zaro ta'sir qiladi. Bu o'z-o'zidan paydo bo'ladigan o'zaro ta'sir orqaga qaytadi va ATP bilan bog'langan holatda Hsp70 nisbatan erkin bog'lanib, peptidlarni chiqarishi mumkin. Shu bilan birga, bog'lanish sohasidagi peptidning mavjudligi Hsp70 ning ATPaza faolligini rag'batlantiradi, odatda ATP gidrolizining sekin sur'atini oshiradi. ATP ADPga gidrolizlanganda Hsp70 ning bog'lovchi cho'ntagi yopilib, endi tutilgan peptid zanjirini mahkam bog'laydi. ATP gidrolizini yanada tezlashtirishi J-domenli koxaperonlar deb ataladi: birinchi navbatda Hsp40 eukaryotlarda, DnaJ esa prokaryotlarda. Ushbu koxaperonlar o'zaro ta'sir qiluvchi peptidlar ishtirokida Hsp70 ning ATPase faolligini keskin oshiradi.

Hsp70 ning har ikkala (qayta) katlamada va noto'g'ri katlanmış mijoz oqsilining degradatsiyasida funktsiyasi. (a) Shaperonning konformatsion o'zgarishini, ATP gidrolizini va almashinuvini keltirib chiqaradigan mijoz oqsilini (qayta) katlamasi uchun Hsp70 ATP-ADP tsiklining sxemasi. (b) Hsp70 – CHIP kompleksi, u mijozning hamma joyda oqsillanishini va proteazomal degradatsiyasini rivojlantiradi. CHIP Hsp70 ning TPR domeni bilan o'zaro ta'sir qiladi va mijozlar uchun hamma joyda liginaza vazifasini bajaradi. CHIP, xromatin immunoprecipitatsiyasi; Hsp70, issiqlik shoki oqsili 70 kDa; TPR, tetratrikopeptid, takroriy domen[9]

Qisman sintez qilingan peptidlar ketma-ketligi (to'liq bo'lmagan oqsillar) bilan mahkam bog'lanib, Hsp70 ularni birlashishini va ishlamay qolishini oldini oladi. Barcha oqsil sintezlangandan so'ng, a nukleotid almashinish koeffitsienti (prokaryotik) GrpE, eukaryotik BAG1 va HspBP1 aniqlanganlar qatoriga kiradi) ADP ning chiqarilishini va yangi ATP ning bog'lanishini rag'batlantiradi, bog'lovchi cho'ntagini ochadi. Keyin oqsil o'z-o'zidan katlanabilir yoki keyingi ishlov berish uchun boshqa shaperonlarga o'tkaziladi.[10] HOP (the Hsp70 / Hsp90 Ojirkanch Protein) bir vaqtning o'zida ikkala Hsp70 va Hsp90 bilan bog'lanishi mumkin va peptidlarni Hsp70 dan Hsp90 ga o'tkazishda vositachilik qiladi.[11]

Hsp70 shuningdek, oqsillarni transmembran transportida, ularni qisman katlanmış holatida stabillashda yordam beradi. Bundan tashqari, fosforillanganligi ma'lum[12] uning bir nechta funktsiyalarini tartibga soluvchi.[13][14][15]

Hsp70 oqsillari hujayralarni termal yoki oksidlovchi stressdan himoya qilish uchun harakat qilishi mumkin. Ushbu stresslar odatda oqsillarni shikastlanishiga ta'sir qiladi, bu qisman ochilish va mumkin bo'lgan agregatsiyani keltirib chiqaradi. Stress ta'sirida bo'lgan hidrofobik qoldiqlarga vaqtincha bog'lanib, Hsp70 bu qisman denatüre qilingan oqsillarni birlashuviga to'sqinlik qiladi va ularning katlanmasını oldini oladi. ATP darajasining pastligi issiqlik zarbasiga xosdir va barqaror bog'lanish agregatsiyani bostirish sifatida qaraladi, issiqlik zarbasidan qutulish esa substrat bilan bog'lanish va nukleotid tsiklini o'z ichiga oladi. Termofil anaerobasida (Thermotoga maritima) Hsp70 model peptidlarga oksidlanish stresiga asoslangan bog'lanishni tartibga solishning ikkinchi usulini taklif qiladigan oksidlanish-qaytarilish sezgir bog'lanishini namoyish etadi.

Hsp70 shikastlangan yoki nuqsonli oqsillarni yo'q qilishda ishtirok etishi mumkin. Bilan o'zaro bog'liqlik CHIP (Carboksil-terminusi Hsp70 Menteskari Protein) - E3 ubikuitin ligase - Hsp70 ni hujayralarga oqsillarni o'tkazishini ta'minlaydi hamma joyda va proteoliz yo'llar.[16]

Va nihoyat, umumiy protein yaxlitligini yaxshilash bilan bir qatorda, Hsp70 to'g'ridan-to'g'ri apoptozni inhibe qiladi.[17] Apoptozning o'ziga xos xususiyati sitoxrom c ning chiqarilishi bo'lib, u keyinchalik Apaf-1 va dATP / ATP ni apoptosoma kompleksiga qo'shadi. Keyinchalik ushbu kompleks procaspase-9ni ajratib turadi, kaspaza-9ni faollashtiradi va natijada kaspaz-3 aktivatsiyasi orqali apoptozni keltirib chiqaradi. Hsp70, bu jarayonni Apas-1 / dATP / sitoxrom c apoptosoma kompleksiga prokaspaza-9ni jalb qilishni blokirovka qilish orqali inhibe qiladi. Bu to'g'ridan-to'g'ri procaspase-9 bog'lash joyiga bog'lanmaydi, lekin ehtimol procaspase-9 ni kamroq qulay holga keltiradigan konformatsion o'zgarishni keltirib chiqaradi. Hsp70 ning endoplazmik retikulum stress sensori IRE1alpha oqsillari bilan o'zaro ta'siri va shu bilan hujayralarni ER stresli apoptozdan himoya qilishi ko'rsatilgan. Ushbu o'zaro ta'sir XBP-1 mRNA qo'shilishini uzaytirdi va shu bilan hujayralarni apoptozdan qutqaradigan EDEM1, ERdj4 va P58IPK singari birlashtirilgan XBP-1 maqsadlarining transkripsiyaviy regulyatsiyasini keltirib chiqardi.[18] Boshqa tadqiqotlar shuni ko'rsatadiki, Hsp70 boshqa bosqichlarda anti-apoptotik rol o'ynashi mumkin, ammo Fas-ligand vositachiligidagi apoptozga aloqador emas (garchi Hsp 27 bo'lsa ham). Shuning uchun Hsp70 nafaqat hujayraning muhim tarkibiy qismlarini (oqsillarni) tejaydi, balki to'g'ridan-to'g'ri butun hujayrani qutqaradi. Stop-reaksiya oqsillari (Hsp70 kabi) apoptotik apparatlardan oldin rivojlanganligini hisobga olsak, Hsp70ning apoptozni inhibe qilishdagi bevosita roli yaqinda (apoptotik) bo'lgan mashinalarning avvalgi mashinalarni (Hsps) joylashtirganligi haqidagi qiziqarli evolyutsion rasmni beradi, shu bilan hujayra oqsillarining yaxlitligi yaxshilanadi. ushbu hujayraning omon qolish ehtimoli yaxshilanganligi bilan.


Saraton

Hsp70 malign melanomada ortiqcha ta'sir ko'rsatadi[19] va buyrak hujayralari saratonida kam ifodalangan.[20][21]Ko'krak bezi saratonida (MCF7) nafaqat Hsp90 estrogen retseptorlari alfa (ERa) bilan, balki Hsp70-1 va Hsc70 bilan ham o'zaro aloqada bo'lganligi aniqlandi.[22]

Teri to'qimalarida ifoda

Ham HSP70, ham HSP47 bilan ifodalanishi ko'rsatildi dermis va epidermis quyidagi lazer nurlanishi va HSP ekspression shaklidagi fazoviy va vaqtinchalik o'zgarishlar lazer ta'sirida termal shikastlanish zonasini va to'qimalarda davolanish jarayonini belgilaydi. HSP70 hujayralarni yo'q qilishga qaratilgan termik shikastlanish zonasini biokimyoviy jihatdan belgilashi mumkin va HSP47 termik ta'sir natijasida tiklanish jarayonini aks ettirishi mumkin.[23]

Oila a'zolari

Prokaryotlar uchta Hsp70 oqsilini ifodalaydi: DnaK, HscA (Hsc66)va HscC (Hsc62).[24]

Eukaryotik organizmlar bir-biridan bir oz farq qiladigan Hsp70 oqsillarini ifoda etadi. Barchasi umumiy domen tuzilishini baham ko'radi, ammo ularning har biri o'ziga xos ifoda namunasi yoki subcellular localization-ga ega. Bular, boshqalar qatorida:

  • Hsc70 (Hsp73 / HSPA8) - konstruktiv ravishda ifoda etilgan shaperon oqsili. Odatda u umumiy hujayra oqsilining birdan uch foizigacha etadi.
  • Hsp70 (juda chambarchas bog'liq uchta paralog tomonidan kodlangan: HSPA1A, HSPA1B va HSPA1L ) - bu stress bilan bog'liq oqsil. Gipertermiya, oksidlovchi stress va o'zgarishlarga javoban yuqori darajadagi hujayralar hujayralar tomonidan ishlab chiqarilishi mumkin pH.
  • Majburiy immunoglobulin oqsili (BiP yoki Grp78) ga xos bo'lgan oqsildir endoplazmatik to'r. U erda oqsilni katlamada qatnashadi va stress yoki ochlikka javoban uni tartibga solish mumkin.
  • mtHsp70 yoki Grp75 bo'ladi mitoxondrial Hsp70.

Quyida inson Hsp70 genlari va ularga mos keladigan oqsillar ro'yxati keltirilgan:[2]

genoqsilsinonimlarsubcellular location
HSPA1AHsp70HSP70-1, Hsp72Nuc /Cyto
HSPA1BHsp70HSP70-2Nuc / Cyto
HSPA1LHsp70?
HSPA2Hsp70-2?
HSPA5Hsp70-5BiP / Grp78ER
HSPA6Hsp70-6?
HSPA7Hsp70-7?
HSPA8Hsp70-8Hsc70Nuc / Cyto
HSPA9Hsp70-9Grp75 / mtHsp70Mito
HSPA12AHsp70-12a?
HSPA14Hsp70-14?

Hsp110

Hsp70 superfamilasiga yana bir oila kiradi Hsp110/Grp170 (Sse) oqsillari, ular Hsp70 bilan bog'liq bo'lgan katta oqsillardir.[25] Oqsillarning Hsp110 oilasi turlicha funktsiyalarga ega: xamirturush Sse1p ATPaza faolligiga ega emas, lekin o'zi shaperon, shuningdek Hsp70 uchun nukleotid almashinish omilidir, yaqin Sse2p esa katlanmagan faolligi kam.[10]

Quyida hozirda nomlangan inson HSP110 genlarining ro'yxati keltirilgan. HSPH2-4 tavsiya etilgan nomlar va joriy nom bog'langan:[25]

gensinonimlarsubcellular location
HSPH1HSP105Cyto
HSPH2HSPA4; APG-2; HSP110Cyto
HSPH3HSPA4L; APG-1Nuc
HSPH4HYOU1 / Grp170; ORP150; HSP12AER

Shuningdek qarang

Adabiyotlar

  1. ^ Flaherty KM, DeLuca-Flaherty C, McKay DB (1990 yil avgust). "70K issiqlik-shok konat oqsilining ATPase fragmentining uch o'lchovli tuzilishi". Tabiat. 346 (6285): 623–8. Bibcode:1990 yil 34-iyun. doi:10.1038 / 346623a0. PMID  2143562.
  2. ^ a b Tavaria M, Gabriele T, Kola I, Anderson RL (aprel 1996). "Hsp70 odamlari uchun avtoulov qo'llanmasi". Uyali stress va shaperonlar. 1 (1): 23–8. doi:10.1379 / 1466-1268 (1996) 001 <0023: AHSGTT> 2.3.CO; 2. PMC  313013. PMID  9222585.
  3. ^ Morano KA (2007 yil oktyabr). "Keksa it uchun yangi fokuslar: rivojlanayotgan Hsp70 dunyosi". Nyu-York Fanlar akademiyasining yilnomalari. 1113 (1): 1–14. Bibcode:2007NYASA1113 .... 1M. doi:10.1196 / annals.1391.018. PMID  17513460.
  4. ^ Ritossa F (1962). "Drozofilada harorat shokidan va DNPdan kelib chiqqan yangi puflama naqshlari". Uyali va molekulyar hayot haqidagi fanlar. 18 (12): 571–573. doi:10.1007 / BF02172188.
  5. ^ Ritossa F (iyun 1996). "Issiqlik zarbasi ta'sirining kashf etilishi". Uyali stress va shaperonlar. 1 (2): 97–8. doi:10.1379 / 1466-1268 (1996) 001 <0097: DOTHSR> 2.3.CO; 2. PMC  248460. PMID  9222594.
  6. ^ Vostakolaei MA, Hatami-Baroogh L, Babaei G, Molavi O, Kordi S, Abdolalizade J (Noyabr 2020). "Hsp70 saraton kasalligida: tirik qolish va o'lim o'rtasidagi kurashda qo'shaloq vosita". Uyali fiziologiya jurnali: jcp.30132. doi:10.1002 / jcp.30132. PMID  33169384.
  7. ^ Mayer MP (2010 yil avgust). "Molekulyar chaperonlarning gimnastikasi". Molekulyar hujayra. 39 (3): 321–31. doi:10.1016 / j.molcel.2010.07.012. PMID  20705236.
  8. ^ Mashaghi A, Bezrukavnikov S, Minde DP, Wentink AS, Kityk R, Zachmann-Brand B, Mayer MP, Kramer G, Bukau B, Tans SJ (2016 yil noyabr). "Mijozlarni bog'lashning muqobil usullari Hsp70 ning funktsional plastisiyasini ta'minlaydi". Tabiat. 539 (7629): 448–451. Bibcode:2016 yil natur.539..448M. doi:10.1038 / tabiat 2013. PMID  27783598.
  9. ^ a b Vostakolaei MA, Hatami-Baroogh L, Babaei G, Molavi O, Kordi S, Abdolalizade J (Noyabr 2020). "Hsp70 saraton kasalligi: tirik qolish va o'lim o'rtasidagi kurashda qo'shaloq vosita". Uyali fiziologiya jurnali. doi:10.1002 / jcp.30132. PMID  33169384.
  10. ^ a b Bracher A, Verghese J (2015). "GrpE, Hsp110 / Grp170, HspBP1 / Sil1 va BAG domen oqsillari: Hsp70 molekulyar chaperonlar uchun nukleotid almashinuvi omillari". Sub-Uyali biokimyo. Subcellular Biokimyo. 78: 1–33. doi:10.1007/978-3-319-11731-7_1. ISBN  978-3-319-11730-0. PMID  25487014.
  11. ^ Wegele H, Myuller L, Buchner J (2004). Hsp70 va Hsp90 - oqsillarni katlama uchun o'rni jamoasi. Vahiy fiziol. Biokimyo. Farmakol. Fiziologiya, biokimyo va farmakologiya sharhlari. 151. 1-44 betlar. doi:10.1007 / s10254-003-0021-1. ISBN  978-3-540-22096-1. PMID  14740253.
  12. ^ Cvoro A, Dundjerski J, Trajkovich D, Matić G (1999-04-01). "Adrenalektomiya va gipertermiyadan keyin kalamush jigar sitosolidagi Hsp70 darajasi va fosforlanishi". Hujayra biologiyasi xalqaro. 23 (4): 313–20. doi:10.1006 / cbir.1998.0247. PMID  10600240.
  13. ^ Gao T, Nyuton AC (avgust 2002). "Burilish motifi - bu Hsp70 ning protein kinaz C bilan bog'lanishini tartibga soluvchi fosforillanish kaliti". Biologik kimyo jurnali. 277 (35): 31585–92. doi:10.1074 / jbc.M204335200. PMID  12080070.
  14. ^ Truman AW, Kristjansdottir K, Wolfgeher D, Hasin N, Polier S, Zhang H, Perrett S, Prodromou C, Jones GW, Kron SJ (dekabr 2012). "CDK-ga bog'liq Hsp70 fosforillanishi G1 siklinining ko'pligi va hujayra tsiklining rivojlanishini boshqaradi". Hujayra. 151 (6): 1308–18. doi:10.1016 / j.cell.2012.10.051. PMC  3778871. PMID  23217712.
  15. ^ Myuller P, Ruckova E, Halada P, Coates PJ, Hrstka R, Lane DP, Vojtesek B (iyun 2013). "Hsp70 va Hsp90 ning C-terminalli fosforillanishi hujayra oqsilining katlanması / degradatsiyasi muvozanatini aniqlash uchun CHIP va HOP koapererlari bilan muqobil bog'lanishini tartibga soladi". Onkogen. 32 (25): 3101–10. doi:10.1038 / onc.2012.314. PMID  22824801.
  16. ^ Lyuders J, Talab J, Xöhfeld J (fevral 2000). "Ubiqitin bilan bog'liq BAG-1 Hsc70 / Hsp70 molekulyar chaperonlari va proteazom o'rtasida bog'lanishni ta'minlaydi". Biologik kimyo jurnali. 275 (7): 4613–7. doi:10.1074 / jbc.275.7.4613. PMID  10671488.
  17. ^ Beere HM, Wolf BB, Cain K, Mosser DD, Mahboubi A, Kuvana T, Tailor P, Morimoto RI, Cohen GM, Green DR (avgust 2000). "Issiqlik-shok oqsili 70 prokospaz-9ni Apaf-1 apoptosomasiga qo'shilishining oldini olish orqali apoptozni inhibe qiladi". Tabiat hujayralari biologiyasi. 2 (8): 469–75. doi:10.1038/35019501. PMID  10934466.
  18. ^ Gupta S, Deepti A, Deegan S, Lissabona F, Xets S, Samali A (2010 yil iyul). Kelly JW (tahrir). "HSP72 hujayralarni fizik ta'sir o'tkazish yo'li bilan IRE1alpha-XBP1 signalizatsiyasini kuchaytirish orqali ER stresli apoptozdan himoya qiladi". PLoS biologiyasi. 8 (7): e1000410. doi:10.1371 / journal.pbio.1000410. PMC  2897763. PMID  20625543.
  19. ^ Ricaniadis N, Kataki A, Agnantis N, Androulakis G, Karakousis CP (fevral, 2001). "Xavfli melanoma bo'lgan bemorlarda HSP-70, c-myc va HLA-DR ekspresiyasining uzoq muddatli prognostik ahamiyati". Evropa jarrohlik onkologiyasi jurnali. 27 (1): 88–93. doi:10.1053 / ejso.1999.1018. PMID  11237497.
  20. ^ Rampa U, Mahotka C, Heikaus S, Shibata T, Grimm MO, Willers R, Gabbert HE (oktyabr 2007). "Buyrak hujayrasi karsinomasida issiqlik zarbasi oqsilining 70 ta ifodasi va uning o'smaning rivojlanishi va prognozi bilan aloqasi". Gistologiya va gistopatologiya. 22 (10): 1099–107. doi:10.14670 / HH-22.1099. PMID  17616937.
  21. ^ Sherman M, Multhoff G (2007 yil oktyabr). "Saraton kasalligidagi issiqlik shok oqsillari". Nyu-York Fanlar akademiyasining yilnomalari. 1113 (1): 192–201. Bibcode:2007NYASA1113..192S. doi:10.1196 / annals.1391.030. PMID  17978282.
  22. ^ Dhamad AE, Chjou Z, Chjou J, Du Y (2016). "Estrogen retseptorlari alfa (ERa) bilan o'zaro ta'sir qiluvchi issiqlik zarbasi oqsillarini (Hsp) tizimli ravishda proteinomik aniqlash va ERa-Hsp70 o'zaro ta'sirining biokimyoviy xarakteristikasi". PLOS One. 11 (8): e0160312. doi:10.1371 / journal.pone.0160312. PMID  27483141.
  23. ^ Sajjadi AY, Mitra K, Greys M (oktyabr 2013). "Qisqa pulsli lazer nurlanishidan so'ng to'qimalarda issiqlik zarbasi oqsillarining 70 va 47 ifoda etilishi: issiqlik shikastlanishini baholash va davolash" (PDF). Tibbiy muhandislik va fizika. 35 (10): 1406–14. doi:10.1016 / j.medengphy.2013.03.011. PMID  23587755.
  24. ^ Yoshimune K, Yoshimura T, Nakayama T, Nishino T, Esaki N (may 2002). "Hsc62, Hsc56 va GrpE, Escherichia coli ning uchinchi Hsp70 shaperon tizimi". Biokimyoviy va biofizik tadqiqotlari. 293 (5): 1389–95. doi:10.1016 / S0006-291X (02) 00403-5. PMID  12054669.
  25. ^ a b Kampinga HH, Hageman J, Vos MJ, Kubota H, Tanguay RM, Bruford EA, Cheetham ME, Chen B, Hightower LE (yanvar 2009). "Insonning issiqlik zarbasi oqsillari nomenklaturasi bo'yicha ko'rsatmalar". Uyali stress va shaperonlar. 14 (1): 105–11. doi:10.1007 / s12192-008-0068-7. PMC  2673902. PMID  18663603.

Tashqi havolalar