LisH domeni - LisH domain

LisH
PDB 1uuj EBI.jpg
lissensefali-1 oqsilining n-terminal sohasi (lis-1)
Identifikatorlar
BelgilarLisH
PfamPF08513
InterProIPR013720

Molekulyar biologiyada LisH domeni (lis homology domain) - bu protein domeni juda ko'p sonda topilgan ökaryotik oqsillar, dan metazoa, qo'ziqorinlar va o'simliklar funktsiyalarning keng doirasiga ega. Yaqinda hal qilindi tuzilishi LisH domenining N-terminal viloyati LIS1 uni roman sifatida tasvirlagan dimerizatsiya motif va boshqa tuzilish elementlari dimerizatsiya jarayonida muhim rol o'ynashi mumkin.[1][2][3]

LisH domeni Saccharomyces cerevisiae SET3 ning tarkibiy qismi bo'lgan SIF2 oqsili murakkab bostirish uchun javobgar meiotik genlar SIF2-da LisH domeni dimer va tetramer hosil bo'lishida vositachilik qilishi ko'rsatilgan.[4] LisH domeni SET3 kompleksining tarkibiy qismlari bilan o'zaro aloqada vositachilik qilishga yordam berishi ko'rsatilgan.[4]

Adabiyotlar

  1. ^ Kim MH, Cooper DR, Oleksy A, Devedjiev Y, Derewenda U, Reiner O, Otlewski J, Derewenda ZS (iyun 2004). "Lis1 lissensefali geni mahsulotining N-terminal domenining tuzilishi va uning funktsional natijalari". Tuzilishi. 12 (6): 987–98. doi:10.1016 / j.str.2004.03.024. PMID  15274919.
  2. ^ Mateja A, Cierpicki T, Paduch M, Derewenda ZS, Otlewski J (mart 2006). "LIS1 ning dimerizatsiya mexanizmi va uning LisH motifini o'z ichiga olgan oqsillarga ta'siri". J. Mol. Biol. 357 (2): 621–31. doi:10.1016 / j.jmb.2006.01.002. PMID  16445939.
  3. ^ Gerlitz G, Darhin E, Giorgio G, Franco B, Reiner O (2005 yil noyabr). "Lis-H domenining yangi funktsional xususiyatlari: oqsilning dimerlanishida, yarim umrida va hujayra lokalizatsiyasida roli". Hujayra aylanishi. 4 (11): 1632–40. doi:10.4161 / cc.4.11.2151. PMID  16258276.
  4. ^ a b Cerna D, Wilson DK (2005). "SET2 korepressor kompleksida ishlaydigan WD takroriy oqsili Sif2p ning tuzilishi". J Mol Biol. 351 (4): 923–35. doi:10.1016 / j.jmb.2005.06.025. PMID  16051270.
Ushbu maqola jamoat domenidagi matnlarni o'z ichiga oladi Pfam va InterPro: IPR013720