Prokaryotik riboflavin biosintezi oqsili - Prokaryotic riboflavin biosynthesis protein - Wikipedia
| FAD sintetazasi | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 flavinni termotoga maritinadan fad sintetaza bilan bog'laydigan kristalli tuzilishi | |||||||||
| Identifikatorlar | |||||||||
| Belgilar | FAD_syn | ||||||||
| Pfam | PF06574 | ||||||||
| Pfam klan | CL0119 | ||||||||
| InterPro | IPR015864 | ||||||||
| SCOP2 | 1n05 / QOIDA / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
The prokaryotik riboflavin biosintezi oqsili topilgan ikki funktsional fermentdir bakteriyalar ning fosforillanishini katalizlaydi riboflavin ichiga flavin mononukleotidi (FMN) va FMN ning adenilyatsiyasi flavin adenin dinukleotidi (FAD). U C-terminalidan iborat riboflavin kinaz va N-terminal FMN-adenililtransferaza. Ushbu bakterial oqsil funktsional jihatdan eukaryotik organizmlarning monofunktsional riboflavin kinazalari va FMN-adenililtransferazalariga o'xshaydi, ammo faqat riboflavin kinazlari tizimli ravishda homologdir.
Tuzilishi
Prokaryotik riboflavin biosintezi oqsillari, shuningdek, C-terminal riboflavin kinaz (RFK) va N-terminal FMN-adenililtransferaza (FMNAT) dan iborat bo'lgan prokaryotik tip-I FAD sintetazlari deb ham ataladi. Sharsimon RFK oltita antiparallel b-varaqdan iborat bo'lib, ular b-bochka hosil qiladi va shu tuzilishga tutash bo'lgan a-spiralga ega. Barrel va spiral 7 ta mustaqil ko'chadan ushlab turiladi.[1] FMNAT moduli faol maydon ichida a / b dinukleotidni bog'laydigan domenni o'z ichiga oladi va u substrat bilan bog'lanish uchun foydalanadi. Umumiy tuzilish 4 ta a-spiralga tutashgan 5 ta parallel b-varaqlar bilan birlashtirilgan bo'lib, ularning ikkitasi uzun va 2-si qisqa. Ikkita kichik a-spiralni o'z ichiga olgan subdomain, C-terminalli RFK moduliga ulanadigan maydonni o'z ichiga oladi.[2]
Mexanizm
Riboflavin ga aylantiriladi katalitik ravishda faol kofaktorlar Harakatlari bilan FAD va FMN riboflavin kinaz EC 2.7.1.26, uni FMN va FAD sintetaziga aylantiradi EC 2.7.7.2, qaysi adenilatlar FMN to FAD. RFK moduli fosforilatlar riboflavin substratini va uni FMN ga aylantiradi, keyinchalik moduldan chiqariladi. Ushbu reaktsiya an ga bog'liq ATP Mg tomonidan barqarorlashgan molekula2+ ioni, bu faqat bitta fosfat guruhining ATP dan chiqib, riboflavin bilan bog'lanishiga olib keladi. Keyin chiqarilgan FMN N-terminalli FMNAT moduliga qo'shiladi va adenillanadi, ATP ning adenilil guruhi FMNdagi fosfat guruhiga qo'shilib, difosfat guruhidan chiqadi.[1]
ATP + riboflavin, ADP + FMN
ATP + FMN ip difosfat + FAD
Filogenetik domenni taqqoslash
Eukaryotlar odatda ikkita alohida ferment mavjud, ko'pi esa prokaryotlar bitta bifunktsionalga ega oqsil ikkala katalizni ham amalga oshirishi mumkin, ammo har ikkala holatda ham istisnolar mavjud. Esa ökaryotik monofunksional RFK bifunktsional uchun ortologik hisoblanadi prokaryotik RFK moduli, bir funktsional FMNATnikidan farq qiladi prokaryotik hamkasbi va uning o'rniga PAPS-reduktaza oilasi bilan bog'liq.[3][4] The bakterial Ikki funktsional fermentning FMNAT moduli masofadan turib ökaryotik o'xshashlikka ega nukleotidiltransferazalar va, demak, u bilan bog'liq bo'lishi mumkin adenilyatsiya FAD sintetazlarining reaktsiyasi.[5]
Adabiyotlar
- ^ a b Sebastyan M, Serrano A, Velazkes-Kampoy A, Medina M (avgust 2017). "Korinebakterium ammiiagenlardan FAD sintetazasining riboflavin kinaza faolligidagi protein-ligand o'zaro ta'sirining kinetikasi va termodinamikasi". Ilmiy ma'ruzalar. 7 (1): 7281. Bibcode:2017 yil NatSR ... 7.7281S. doi:10.1038 / s41598-017-07875-5. PMC 5544777. PMID 28779158.
- ^ Frago S, Martines-Xulvez M, Serrano A, Medina M (sentyabr 2008). "Corynebacterium ammiiagenes dan FAD sintetazining strukturaviy tahlili". BMC mikrobiologiyasi. 8 (1): 160. doi:10.1186/1471-2180-8-160. PMC 2573891. PMID 18811972.
- ^ Karthikeyan S, Zhou Q, Osterman AL, Zhang H (Noyabr 2003). "Riboflavin kinazdagi ligandni bog'laydigan konformatsion o'zgarishlar: buyurtma qilingan mexanizmning strukturaviy asoslari". Biokimyo. 42 (43): 12532–8. doi:10.1021 / bi035450t. PMID 14580199.
- ^ Galluccio M, Brizio C, Torchetti EM, Ferranti P, Gianazza E, Indiveri C, Barile M (mart 2007). "Escherichia coli-da haddan tashqari ekspression, odamning FAD sintetazasining izoform 2 ning tozalanishi va tavsifi". Proteinlarni ifoda etish va tozalash. 52 (1): 175–81. doi:10.1016 / j.pep.2006.09.002. PMID 17049878.
- ^ Krupa A, Sandhya K, Srinivasan N, Jonnalagadda S (2003 yil yanvar). "Prokaryotik ikki funktsional FAD sintetazlaridagi saqlanib qolgan domen potentsial nukleotid o'tkazilishini kataliz qilishi mumkin". Biokimyo fanlari tendentsiyalari. 28 (1): 9–12. doi:10.1016 / S0968-0004 (02) 00009-9. PMID 12517446.