Betain tashuvchisi - Betaine transporter - Wikipedia

BCCT oilaviy transport vositasi
BetP 3po3.png
BetP (betain transporter) dan Cornyebacterium glutamicum. PDB 3p03
Identifikatorlar
BelgilarBCCT
PfamPF02028
InterProIPR000060
TCDB2.A.15
OPM superfamily64
OPM oqsili4ain

Oqsillari Betain / karnitin / xolin tashuvchisi (BCCT) oila topilgan Gram-manfiy va Gram-musbat bakteriyalar va arxey. BCCT oilasi ikkinchi darajali transportyorlarning katta guruhiga kiradi APC superfamily. Ularning umumiy funktsional xususiyati shundaki, ularning barchasi to'rtinchi ammoniy guruhi [R-N (CH) bilan molekulalarni tashiydi3)3]. BCCT oilaviy oqsillari uzunligi 481 va 706 amino orasida o'zgarib turadi asil qoldiqlar va 12 ta taxminga ega transmembran a-spiral kalitlari (TMS-lar). X-ray tuzilmalari TMS-larning umumiy soni 10 ta bo'lgan ikkita 5 ta TMS takrorlanishini aniqlaydi. port yoki tomonidan quvvatlanadi pmf tomonidan boshqariladi yoki smf tomonidan boshqariladigan proton yoki natriy ioni simport navbati bilan, yoki boshqa substrat bilan: substrat antiport. Ushbu permeazalarning ba'zilari o'zlarining polipeptid zanjirlariga xos bo'lgan osmosensor va osmoregulyatsion xususiyatlarga ega.[1]

Tuzilishi

Natriydan mustaqil karnitin / butirobetain antiporter CaiT ning tuzilmalari Proteus mirabilis (PmCaiT) (4M8J) Va dan E. coli (EcCaiT) (3HFX) Aniqlandi.[2]

BCCT oilasining aksariyat a'zolari Na+- yoki H+- qaram, EcCaiT esa Na+- va H+- mustaqil substrat: mahsulot antiporter. CaiT ning uch o'lchovli arxitekturasi Na ga o'xshaydi+- mustaqil transport vositalari LeuT va BetP, ammo CaiT da metionin oltingugurt Na o'rnini egallaydi+ Na ni hisobga olgan holda markaziy transport maydonchasida substratni muvofiqlashtirish+ mustaqillik. Ikkala CaiT tuzilmasi (SWSW​, 4M8J) To'liq ochiq, ichkariga qaragan konformatsiyani ko'rsatish va shu bilan o'zgaruvchan kirish mexanizmini tavsiflovchi funktsional holatlar to'plamini to'ldirish. EcCaiT (SWSX​, 3HFX) Ikkita bog'langan butirobetain substrat molekulalarini o'z ichiga oladi, biri markaziy transport joyida, ikkinchisi hujayradan tashqari bog'lovchi cho'ntakda. PmCaiT tuzilishida triptofan yon zanjiri transport maydonini egallaydi va hujayradan tashqari saytga kirish bloklanadi. Ikkala substratning proteolipozomalarda qayta tiklangan CaiT bilan bog'lanishi kooperativ hisoblanadi Tepalik koeffitsientlari 1,7 gacha, bu hujayradan tashqaridagi sayt tartibga soluvchi ekanligini ko'rsatadi. Schulze va boshq. (2010) mexanizmni taklif qildi, uning yordamida ishg'ol qilingan tartibga solinadigan joy transport maydonchasining majburiy yaqinligini oshiradi va substrat translokatsiyasini boshlaydi.[2] Glisin betain tashuvchilarida ularning markaziy mintaqalarida to'rtta triptofan bo'lgan konservalangan mintaqa borligi aniqlandi.[3]

Funktsiya

Ikkilamchi faol transport vositalarining aksariyati substratlarini an yordamida tashiydi elektrokimyoviy ion gradyenti, ammo karnitin tashuvchisi (CaiT) iondan mustaqil, L-karnitin / gamma-butirobetain antiporteridir. CaiT ning kristalli konstruktsiyalari E. coli va Proteus mirabilis aminokislota / Na ga o'xshash teskari beshta transmembran-spiral takrorlanishini aniqladi+ hamdard, LeuT. Kalayil va boshq. (2013) arginin 262 (R262) mutatsiyalari CaiT Na ni hosil qilganligini ko'rsatdi+- substrat / Na bilan kelishilgan holda, membrana potentsiali mavjud bo'lganda transport faolligining oshishiga bog'liq+ transport vositasi. R262 shuningdek, qisman ochilmagan TM1 'spiralini barqarorlashtirish orqali substratni bog'lashda rol o'ynaydi.[4]

CaiT-ni modellashtirish P. mirabilis tashqi va yopiq holatlarda, tegishli BetPP simpaterining tegishli tuzilmalarida, ko'milgan R262 yon zanjirining o'zgaruvchan yo'nalishlari aniqlandi, bu esa Na tarkibidagi natriy bilan bog'lanish va bog'lanishni taqlid qiladi.+- birlashtirilgan substrat simportatorlari. Xuddi shunday mexanizm boshqa Na da ham operativ bo'lishi mumkin+/ H+- mustaqil tashiydiganlar, bunda musbat zaryadlangan aminokislota kotransport qilingan kation o'rnini bosadi. CaiT-dagi R262 yon zanjirining tebranishi, musbat zaryad tashqi va ichki-ochiq konformatsiyalar o'rtasidagi o'zgarishni qanday qo'zg'atishini ko'rsatadi.[4]

Transport reaktsiyalari

BCCT oilasi a'zolari tomonidan katalizlangan umumiy transport reaktsiyalari:[1]

Substrat (tashqariga) + nH+ (tashqariga) → Substrat (ichida) + nH+ (ichida)
Substrat (tashqariga) + Na+ (tashqariga) → Substrat (ichida) + Na+ (ichida)
Substrat-1 (tashqariga) + Substrat-2 (ichida) → Substrat-1 (ichida) + Substrat-2 (tashqariga)
Substrat (tashqariga) ⇌ Substrat (ga)
Substrat = to'rtinchi amin

Boshqa betayin tashuvchilar

Shuningdek qarang

Adabiyotlar

  1. ^ a b Sayer, kichik MH "2.A.15 Betain / Carnitine / Choline Transporter (BCCT)". Transporter tasnifi ma'lumotlar bazasi. Saier laboratoriyasining bioinformatika guruhi.
  2. ^ a b Shulze, S; Köster, S; Geldmaxer, U; Tervisscha van Scheltinga, AC; Kuhlbrandt, V (9 sentyabr, 2010 yil). "Na (+) ning tarkibiy asoslari - CaiT-da mustaqil va kooperativ substrat / mahsulot antiporti" (PDF). Tabiat. 467 (7312): 233–6. Bibcode:2010 yil natur.467..233S. doi:10.1038 / nature09310. PMID  20829798. S2CID  4341977.
  3. ^ Kempf B, Bremer E, Kappes RM (1996). "Bacillus subtilis-da osmoprotektor glitsin betain uchun uchta transport tizimi ishlaydi: OpuD tavsifi". J. Bakteriol. 178 (17): 5071–5079. doi:10.1128 / jb.178.17.5071-5079.1996. PMC  178300. PMID  8752321.
  4. ^ a b Kalayil, S; Shulze, S; Kuhlbrandt, Vt (2013 yil 22-oktabr). "Arginin tebranishi CaiT substrat / mahsulot antiporterida Na + mustaqilligini tushuntiradi". Proc. Natl. Akad. Ilmiy ish. AQSH. 110 (43): 17296–301. Bibcode:2013PNAS..11017296K. doi:10.1073 / pnas.1309071110. PMC  3808595. PMID  24101465.
Ushbu maqola jamoat domenidagi matnlarni o'z ichiga oladi Pfam va InterPro: IPR000060