Ilova - Annexin

Ilova
Annexin.png
Inson qo'shimchasining tuzilishi III.
Identifikatorlar
BelgilarIlova
PfamPF00191
InterProIPR001464
PROSITEPDOC00195
SCOP22ran / QOIDA / SUPFAM
TCDB1. A.31
OPM superfamily41
OPM oqsili1w3w

Ilova uyali aloqa guruhining umumiy nomi oqsillar. Ular asosan eukaryotik organizmlarda (hayvon, o'simlik va qo'ziqorinlarda) uchraydi.

Odamlarda qo'shimchalar ichida joylashgan hujayra. Ammo ba'zi bir qo'shimchalar (Annexin A1, Annexin A2 va Annexin A5) hujayra muhitidan tashqarida ham, masalan, qonda topilgan. Qo'shimchalar hujayradan hujayraga qanday ko'chiriladi qon hozirda noma'lum, chunki ular a signal peptidi hujayradan oqsillarni chiqarib yuborish uchun zarur.[iqtibos kerak ]

Annexin, shuningdek, sifatida tanilgan lipokortin.[1] Lipokortinlar bostiradi fosfolipaza A2.[2] Annexin-1 uchun gen kodlashning ko'payishi ekspressioni mexanizmlardan biridir glyukokortikoidlar (kabi kortizol ) inhibe qilish yallig'lanish.

Kirish

The oqsil 1977 yilda anneksinlar oilasi hujayra ichidagi membranalar bilan birikishi haqida xabar berilgandan beri o'sishda davom etmoqda.[3] Ushbu oqsillarning keng oilaning a'zolari ekanligini tan olish birinchi navbatda oqsillar ketma-ketligini taqqoslash va ularning antitellar bilan o'zaro reaktivligini keltirib chiqardi.[4] Ushbu ishchilardan biri (Geisow) bu nomni yaratdi Ilova ko'p o'tmay.[5]

2002 yildan boshlab 65 xil turdagi 160 ta aneksin oqsillari aniqlandi.[6] Oqsilni anneksin deb tasniflash uchun javob beradigan mezon quyidagilardir: u manfiy zaryad bilan bog'lanish qobiliyatiga ega bo'lishi kerak. fosfolipidlar a kaltsiy bog'liq holda va tarkibida ankseksin takrorlanishi deb nomlangan 70 ta aminokislotaning takroriy ketma-ketligi bo'lishi kerak. Bir nechta oqsillar gelksolin kabi boshqa domenlarga ega bo'lgan aneksindan iborat.[7]

Annexinning asosiy tuzilishi ikkita asosiy domendan iborat. Birinchisi COOH terminalida joylashgan va "yadro" mintaqasi deb nomlangan. Ikkinchisi NH2 terminalida joylashgan va "bosh" mintaqasi deb nomlangan.[6] Yadro mintaqasi alfa spiral diskdan iborat. Ushbu diskning qavariq tomonida kaltsiyni bog'laydigan ikkinchi turdagi joylar mavjud. Ular fosfolipidlar bilan o'zaro ta'sirni ta'minlash uchun muhimdir plazma membranasi.[8] N terminal mintaqasi yadro mintaqasining konkav tomonida joylashgan bo'lib, sitoplazmatik oqsillar bilan bog'lanish joyini ta'minlash uchun muhimdir. Ba'zi bir qo'shimchalarda u fosforillangan bo'lib, yadro mintaqasida kaltsiyga yaqinlik o'zgarishini yoki sitoplazmatik oqsillarning o'zaro ta'sirini o'zgartirishi mumkin.

Annexinlar hujayra shaklidagi o'zgarishlar bilan bog'liq bo'lgan membrana iskala bilan ta'minlash kabi turli xil uyali va fiziologik jarayonlarda muhim ahamiyatga ega. Shuningdek, qo'shimchalar odam savdosi va uni tashkillashtirishda ishtirok etganligi isbotlangan pufakchalar, ekzotsitoz, endotsitoz va shuningdek, kaltsiy ion kanali shakllanish.[9] Qo'shimchalar hujayradan tashqarida ham hujayradan tashqarida topilgan va ular bilan bog'langan fibrinoliz, qon ivishi, yallig'lanish va apoptoz.[10]

Qo'shimchalarni aniqlash bo'yicha birinchi tadqiqot Creutz tomonidan nashr etilgan va boshq. (1978).[11] Ushbu mualliflar sigirdan foydalanganlar buyrak usti bezlari va bir-birlari va plazma membranasi o'rtasida granulalarning birikishi uchun javob beradigan kaltsiyga bog'liq oqsilni aniqladilar. Ushbu oqsilga nom berilgan sineksin, bu yunoncha "synexis" so'zidan kelib chiqib, "uchrashuv" degan ma'noni anglatadi.

Tuzilishi

Tarkibiy va funktsional farqlar asosida bir necha qo'shimchalarning subfamilalari aniqlandi. Shu bilan birga, barcha qo'shimchalar umumiy tashkiliy mavzuni o'z ichiga oladi, ular ikkita alohida mintaqani o'z ichiga oladi, ya'ni ankseksin yadrosi va amino (N) -terminus.[9] Annexin yadrosi ankseksinlar oilasida yuqori darajada saqlanib qolgan va N-terminusi juda katta farq qiladi.[6] Ning o'zgaruvchanligi N-terminali qo'shimchalarning subfamilalari o'rtasida o'zgarish uchun fizik inshootdir.

310 aminokislota anneksin yadrosi har biri 5 alfa-spiraldan tashkil topgan to'rtta anksin takrorlanishiga ega.[9] Istisno - egiluvchan bog'lovchi bilan bog'langan ikkita anneksin yadro domeniga ega bo'lgan A-VI qo'shimchasi.[9] A-VI A-V va A-X genlarini ko'paytirish va birlashtirish orqali ishlab chiqarilgan va shu sababli uzoq muhokama qilinmaydi. To'rtta aneksin takrorlanishi egri oqsilni hosil qiladi va egri tuzilishi asosida funktsional farqlarga imkon beradi.[6] Annexin yadrosining botiq tomoni N-uchi va sitozol bilan o'zaro ta'sir qiladi ikkinchi xabarchilar, anneksinning konveks tomonida kaltsiy bilan bog'lanish joylari mavjud.[12] Har bir anneksin yadrosi bitta turdagi II ni o'z ichiga oladi, shuningdek, anneksin turi, kaltsiy bilan bog'lanish joyi deb ham ataladi; bu bog'lanish joylari ion membranasining o'zaro ta'sirining odatiy joyidir.[6] Shu bilan birga, membranani ulashning boshqa usullari ham mumkin. Masalan, A-V fosh qiladi triptofan bilan o'zaro ta'sirlashishi mumkin bo'lgan kaltsiyni biriktirishda qoldiq uglevodorod zanjirlari lipidli ikki qatlam.[12]

N-terminusning xilma-xil tuzilishi anneksin hujayra ichidagi signalizatsiyaga xosdir. Barcha qo'shimchalarda N terminusi ankseks yadrosining botiq tomoni ichida o'tiradi va oqsilning qolgan qismidan alohida buklanadi.[6] Ushbu mintaqaning tuzilishini ikkita keng toifaga bo'lish mumkin, qisqa va uzoq muddatli N-termini. Qisqa N-terminus, A-III da ko'rinib turganidek, 16 yoki undan kam aminokislotalardan iborat bo'lishi mumkin va ular orqali ta'sir o'tkazadigan konkav oqsil yadrosi bo'ylab harakatlanadi. vodorod aloqalari.[9] Qisqa N-termini kaltsiy bilan bog'lanishni oshirish uchun anneksin kompleksini stabillashtiradi va translyatsiyadan keyingi modifikatsiyalar uchun joy bo'lishi mumkin.[9] Uzoq N-termini 40 tagacha qoldiqni o'z ichiga olishi va ankseks signalizatsiyasida murakkabroq rol o'ynashi mumkin.[6] Masalan, A-I-da N-terminus an-ga buriladi amfipatik alfa-spiral va oqsil yadrosiga qo'shib, III ankseksin takrorlanadigan spirali D ni siljitadi.[6] Ammo, kaltsiy bog'langanda, N-uchi oqsil tarkibidagi konformatsion o'zgarishlar bilan ankseksin yadrosidan suriladi.[9] Shuning uchun N-terminal boshqa oqsillar bilan, xususan S-100 oqsili oila va o'z ichiga oladi fosforillanish qo'shimcha signal berishga imkon beradigan saytlar.[9] A-II, shuningdek, uzoq N-terminalidan foydalanib, S100 oqsili va ikkita periferik qo'shimchalar o'rtasida heterotrimer hosil qiladi.[9] Qo'shimchalarning tarkibiy xilma-xilligi ushbu murakkab, hujayra ichidagi xabarchilarning funktsional doirasi uchun asosdir.

Uyali lokalizatsiya

Membran

Annexinlar salbiy zaryadlangan fosfolipidlarga (ya'ni membrana devorlariga) bog'lanish uchun kaltsiyga bog'liq qobiliyati bilan ajralib turadi.[13] Ular hujayra ichidagi ba'zi membranaviy sirtlarda joylashgan, ammo bu Ca ning heterojen tarqalishiga dalil bo'ladi.2+ hujayra ichida.[9]

Yadro

Membranalar ichida aneksin turlari (II, V, XI) topilgan.[9] Tirozin kinaz faolligi yadro ichidagi II, V qo'shimchalari kontsentratsiyasini oshirishi isbotlangan.[9] Annexin XI asosan yadro ichida joylashgan va yadrolarda yo'q.[14] Profaza davrida XI anneksin yadro konvertiga o'tadi.[14]

Suyak

Annexinlar suyak matritsasi pufakchalarida juda ko'p va ular Ca da rol o'ynaydi deb taxmin qilishadi2+ davomida pufakchalarga kirish gidroksiapatit shakllanish.[15] Mavzu doirasi to'liq o'rganilmagan, ammo endoksitlanganligi sababli matritsa pufakchasining bo'ynini yopishda anneksinlar ishtirok etishi mumkinligi taxmin qilinmoqda.[9]

Vesikula tashishdagi roli

Ekzotsitoz

Qo'shimchalarning rol o'ynashi kuzatilgan ekzotsitotik yo'l, xususan keyingi bosqichlarda, plazma membranasi yonida yoki yonida.[13] Ekzotsitozga qo'shilgan anxeksinlar yoki ankseksinga o'xshash oqsillar pastki organizmlarda, masalan, Parametsium.[13] Antikorlarni aniqlash orqali sekretsiyani joylashtirish va biriktirishda oqsillar kabi ankseksin borligi haqida dalillar mavjud organoidlar organizmda Parametsium.[13]

VII Annexin - bu aloqa va sintezni rivojlantiradigan oqsillarni qidirishda topilgan birinchi ankseksin xromaffin granulalar.[9] In Vitro tadqiqotlari shuni ko'rsatdiki, VII ankseksin membranalarning birlashishiga yordam bermaydi, faqat bir-biriga yaqinlashadi.[11]

Endotsitoz

Annexinlar endotsitotik hodisalarni tashish va saralashda ishtirok etishi aniqlandi. Annexin biri EGF substratidir (epidermal o'sish omili ) tirozin kinaz retseptorlari ichki holatga keltirilganda uning N uchida fosforillanadi.[13] Noyob endosoma endotsitotik pufakchalarni saralashda foydali bo'lgan I va II qo'shimchalarining N terminalida maqsadli ketma-ketliklar topilgan.[9] Annexinlar bir necha xil endotsitotik jarayonlarda mavjud. Annexin VI bunga aloqador deb o'ylashadi klatrin yopiq g'unajin voqealari, II apeksin esa ikkalasida ham qatnashadi xolesteril esteri ichki puflanish va ko'p pufakchali endosomalarning biogenezi.[9]

Membran iskala

Annexinlar hujayra membranasiga boshqa oqsillarni biriktirish uchun iskala oqsillari vazifasini bajarishi mumkin. Qo'shimchalar trimer sifatida yig'iladi,[8] bu trimer hosil bo'lishiga kaltsiy oqimi va membranani samarali bog'lash yordam beradi. Ushbu trimer to'plami ko'pincha atrofdagi boshqa membrana bilan bog'langan anksin yadrolari tomonidan barqarorlashadi. Oxir-oqibat, etarli miqdordagi aneksin trimeri hujayra membranasini yig'adi va bog'laydi. Bu membrana bilan bog'langan anneksin tarmoqlarining paydo bo'lishiga olib keladi. Ushbu tarmoqlar ekzotsitoz hodisasi paytida chuqurlik va pufakchaning paydo bo'lishiga olib kelishi mumkin.[16]

Anxeksinlarning har xil turlari membrana iskala vazifasini bajarishi mumkin bo'lsa, A-V ankseksasi eng ko'p membrana bilan bog'langan aneksin iskala hisoblanadi. Annexin A-V ga bog'langanda 2 o'lchovli tarmoqlarni hosil qilishi mumkin fosfatidilserin membrananing birligi.[17] Annexin A-V endotsitoz va ekzotsitoz paytida hujayra shaklidagi o'zgarishlarni, shuningdek boshqa hujayra membranalari jarayonlarini barqarorlashtirishda samarali hisoblanadi. Shu bilan bir qatorda A-I va A-II qo'shimchalari fosfatidilserin va bog'laydi fosfatidilxolin hujayralar membranasida joylashgan bo'lib, ko'pincha aniq shaklga ega bo'lmagan bir qatlamli klasterlar hosil qiladi.[18]

Bundan tashqari, A-I va A-II qo'shimchalari bog'langanligi ko'rsatilgan PIP2 (fosfatidilinozitol-4,5-bifosfat) hujayra membranasida va membrana yaqinidagi aktin birikmasini osonlashtiradi.[9]Yaqinda anneksin iskala vazifalari tibbiy qo'llanmalar bilan bog'langan. Ushbu tibbiy natijalar in vivo jonli tadqiqotlar natijasida aniqlandi, bu erda urug'lantirilgan tuxumning bachadonga boradigan yo'li kuzatiladi. Urug'lantirilgandan keyin tuxum kanalga kirishi kerak, uning ochilishi tuxum diametridan besh baravar kichikroq bo'ladi. Urug'langan tuxum ochilish joyidan o'tib ketgandan so'ng, qo'shimchalar cho'zilgan membranani asl holiga qaytarish uchun akkordeonga o'xshash tarzda membrana katlamasini rivojlantiradi deb ishoniladi. Bu kashf etilgan bo'lsa-da nematod anneksin NEX-1, shunga o'xshash mexanizm odamlarda va boshqa sutemizuvchilarda sodir bo'ladi deb ishoniladi.[19]

Membranani tashkil etish va odam savdosi

Bir nechta qo'shimchalar membranani tashkil qilishda faol rol o'ynashi ko'rsatilgan. Annexin A-II Annexin funktsiyasining ushbu jihati bo'yicha keng o'rganilgan va uni tashkil qilishda katta ishtirok etganligi qayd etilgan. lipidlar aktin joylari yaqinidagi ikki qavatli qatlamda sitoskelet yig'ilish. Annexin A-II bog'lanishi mumkin PIP2 in vivo jonli hujayra membranasida nisbatan yuqori bog'lanish yaqinligi.[20]

Bundan tashqari, Annexin A-II kabi boshqa membrana lipidlarini bog'lashi mumkin xolesterin, bu erda kaltsiy ionlarining oqimi tufayli bu bog'lanish mumkin.[21] Qo'shimcha qatlamda lipidlarga Annexin A-II ning bog'lanishi, ikki qavatli qatlamda lipid raflarini tashkil etilishini tashkil qiladi. aktin yig'ilish. Aslida, A-II qo'shimchasi o'zi aktin bilan bog'lovchi oqsildir va shuning uchun u filamentli aktin xususiyatlari orqali aktin bilan o'zaro ta'sirlashadigan hududni tashkil qilishi mumkin. O'z navbatida, bu shunga o'xshash hujayralarning bir qatlamli qatlamlari o'rtasida hujayralar hujayralarining o'zaro ta'sirini davom ettirishga imkon beradi epiteliy va endotelial hujayralar.[22] A-II qo'shimchasidan tashqari, A-XI qo'shimchasi ham hujayra membranasi xususiyatlarini tashkil etishi isbotlangan. Annexin A-XI ning oxirgi bosqichida yuqori darajada ishtirok etgan deb ishoniladi mitoz: sitokinez. Aynan shu bosqichda qiz hujayralar bir-biridan ajralib turadi, chunki A-XI anksekni abscissiya uchun zarur bo'lgan yangi membranani kiritadi. A-XI qo'shimchasiz, qiz hujayralari to'liq bo'linmagan va o'tishi mumkin deb ishoniladi apoptoz.[23]

Klinik ahamiyati

Apoptoz va yallig'lanish

Annexin A-I tarkibidagi eng katta qo'shimchalar qatoriga kiradi yallig'lanishga qarshi javoblar. Ustiga infektsiya yoki to'qimalarga zarar yetganda, A-I qo'shimchasi kamayadi deb ishoniladi yallig'lanish Ankseksin A-I retseptorlari bilan ta'sir o'tkazish orqali to'qimalarning leykotsitlar. O'z navbatida, ushbu retseptorlarning faollashishi leykotsitlarni yuqtirish joyiga yuborish va yallig'lanish manbasini to'g'ridan-to'g'ri yo'naltirish vazifasini bajaradi.[24] Natijada, bu leykotsitni inhibe qiladi (xususan) neytrofillar ) ekstravazatsiya va pastga yallig'lanish reaktsiyasining kattaligini tartibga soladi. Ushbu reaksiya vositachiligida A-I qo'shimchasiz neytrofillar ekstravazatsiyasi juda faol bo'lib, zararlangan yoki yuqtirilgan to'qimalarda yallig'lanish reaktsiyasini yomonlashtiradi.[25]

Annexin A-I, shuningdek, hujayradagi apoptotik mexanizmlarga aloqador. Neytrofillar yuzasida ifodalanganida, A-I qo'shimchasi pro-apoptotik mexanizmlarni rivojlantiradi. Shu bilan bir qatorda, hujayra yuzasida ifodalangan holda, A-I qo'shimchasi apoptozga uchragan hujayralarni yo'q qilinishiga yordam beradi.[26][27]

Bundan tashqari, A-I qo'shimchasi davolashda qo'shimcha tibbiy ta'sirga ega saraton. Annexin A-I ba'zi shakllarini belgilash uchun hujayra sirt oqsili sifatida ishlatilishi mumkin o'smalar har xil maqsadga yo'naltirilgan bo'lishi mumkin immunoterapiya bilan antikorlar A-I qo'shimchasiga qarshi.[28]

Qon ivishi

Annexin A-V mexanizmlari haqida gap ketganda asosiy rol o'ynaydi qon ivishi. Boshqa anneksin turlari singari, A-V qo'shimchalari ham hujayra yuzasida ifodalanishi mumkin va hujayra membranasi lipidlarini pıhtılaşma mexanizmlariga aralashishdan himoya qilish uchun 2 o'lchovli kristallarni hosil qilishi mumkin.[9] Tibbiy ma'noda, fosfolipidlar ko'pincha autoimmun reaktsiyalarda to'planishi mumkin, ko'pincha homiladorlik paytida homila yo'qolishi holatlarida kuzatiladi. Bunday hollarda A-V ankseksiniga qarshi antitellar uning 2 o'lchovli kristalli tuzilishini yo'q qiladi va membranadagi fosfolipidlarni ochib, ularni turli koagulyatsion mexanizmlarga qo'shib beradi.[29]

Fibrinoliz

Bir nechta qo'shimchalar mexanizmi bilan shug'ullanishi mumkin fibrinoliz, A-II qo'shimchasi ushbu javoblarga vositachilik qilishda eng ko'zga ko'ringan narsadir. A-II qo'shimchasining hujayra yuzasida ifodalanishi retseptor bo'lib xizmat qiladi plazminogen ishlab chiqaradigan funktsiyalar plazmin. Plazmin buzilish bilan fibrinolizni boshlaydi fibrin. Fibrinni yo'q qilish tabiiy profilaktika chorasi hisoblanadi, chunki u fibrin tarmoqlari tomonidan qon pıhtılarının shakllanishiga to'sqinlik qiladi.[30]

Annexin A-II tibbiy ta'sirga ega, chunki u turli xil davolash usullarida ishlatilishi mumkin yurak-qon tomir kasalliklari fibrin tarmoqlari orqali qon ivishida rivojlanadi.

Turlari / subfamilies

Ushbu domenni o'z ichiga olgan inson oqsillari

ANXA1; ANXA10; ANXA11; ANXA13; ANXA2; ANXA3; ANXA4; ANXA5;ANXA6; ANXA7; ANXA8; ANXA8L1; ANXA8L2; ANXA9;

Adabiyotlar

  1. ^ Qo'shimchalar AQSh Milliy tibbiyot kutubxonasida Tibbiy mavzu sarlavhalari (MeSH)
  2. ^ lipokortin ta'rifi
  3. ^ Donnelly SR, Moss SE (iyun 1997). "Qo'shimchalar sekretor yo'lida". Hujayra. Mol. Life Sci. 53 (6): 533–8. doi:10.1007 / s000180050068. PMID  9230932. S2CID  36108081.
  4. ^ Geisow MJ, Fritsche U, Hexham JM, Dash B, Jonson T (aprel 1986). "Torpedo va sutemizuvchilarning kaltsiyga bog'liq membranani bog'laydigan oqsillarida konsensus ketma-ketligi takrorlanadi". Tabiat. 320 (6063): 636–38. doi:10.1038 / 320636a0. PMID  2422556. S2CID  4361070.
  5. ^ Geisow MJ, Walker JH, Boustead C, Teylor V (aprel 1987). "Annexinlar - Ca ning yangi oilasi2+ - tartibga solinadigan fosfolipidni bog'laydigan oqsil ". Biosci. Rep. 7 (4): 289–98. doi:10.1007 / BF01121450. PMID  2960386. S2CID  20709760.
  6. ^ a b v d e f g h Gerke V, Moss S (2002). "Qo'shimchalar: ishlash uchun shakl tuzilishi". Fiziol. Vah. 82 (2): 331–71. doi:10.1152 / physrev.00030.2001. PMID  11917092.
  7. ^ Ghoshdastider, U; Popp, D; Burtnik, L. D .; Robinson, R. (2013). "Gelsolin homolog domen oqsillarining kengayadigan superfamiliyasi". Sitoskelet. 70 (11): 775–95. doi:10.1002 / sm.21149. PMID  24155256. S2CID  205643538.
  8. ^ a b Oling F, Santos JS, Govoruxina N, Mazeres-Dubut C, Bergsma-Shutter V, Oostergetel G, Keegstra V, Lambert O, Levit-Bentli A, Brisson A (dekabr 2000). "Membrana bilan bog'langan qo'shimcha A5 trimerlarining tuzilishi: gibrid kriyo-EM - rentgen kristallografiyasini o'rganish". J. Mol. Biol. 304 (4): 561–73. doi:10.1006 / jmbi.2000.4183. PMID  11099380.
  9. ^ a b v d e f g h men j k l m n o p q r Gerke V, Creutz Idoralar, Moss SE (iyun 2005). "Qo'shimchalar: Ca2 + signalizatsiyasini membrana dinamikasiga bog'lash". Nat. Rev. Mol. Hujayra biol. 6 (6): 449–61. doi:10.1038 / nrm1661. PMID  15928709. S2CID  37526262.
  10. ^ van Genderen XO, Kenis H, Hofstra L, Narula J, Reutelingsperger CP (iyun 2008). "A5 hujayradan tashqari ilova: fosfatidilserin bilan bog'lanish va ikki o'lchovli kristallanish funktsiyalari". Biokimyo. Biofiz. Acta. 1783 (6): 953–63. doi:10.1016 / j.bbamcr.2008.01.030. PMID  18334229.
  11. ^ a b Kreyts Karl E.; Pazoles Kristofer J.; Pollard Xarvi B. (1978 yil aprel). "Izolyatsiya qilingan xromaffin granulalarining kaltsiyga bog'liq agregatsiyasini keltirib chiqaradigan buyrak usti medullar oqsilini (sineksin) aniqlash va tozalash". Biologik kimyo jurnali. 253 (8): 2858–66. PMID  632306.
  12. ^ a b Concha NO, rahbari JF, Kaetzel MA, Dedman JR, Seaton BA (sentyabr 1993). "Rat annexin V kristalli tuzilishi: Ca (2 +) - konformatsion o'zgarishlar". Ilm-fan. 261 (5126): 1321–4. Bibcode:1993 yil ... 261.1321C. doi:10.1126 / science.8362244. PMID  8362244.
  13. ^ a b v d e Gerke V, Moss SE (iyun 1997). "Qo'shimchalar va membranalar dinamikasi". Biokimyo. Biofiz. Acta. 1357 (2): 129–54. doi:10.1016 / S0167-4889 (97) 00038-4. PMID  9223619.
  14. ^ a b Tomas A, Moss S (2003). "Kaltsiy va hujayra tsikliga bog'liq bo'lgan Annexin 11 ning yadro konvertlari bilan assotsiatsiyasi". J. Biol. Kimyoviy. 278 (22): 20210–20216. doi:10.1074 / jbc.M212669200. PMID  12601007.
  15. ^ Genge BR, Vu LN, Vutier RE (mart 1990). "Matritsa pufakchalari oqsillarini differentsial fraktsiyasi. Kislotali fosfolipidga bog'liq bo'lgan Ca ning keyingi tavsifi2+- bog'lovchi oqsillar ". J. Biol. Kimyoviy. 265 (8): 4703–10. PMID  2155235.
  16. ^ Kenis H, van Genderen H, Bennaghmuch A, Riniya XA, Frederik P, Narula J, Hofstra L, Reutelingsperger CP (dekabr 2004). "Hujayra yuzasida ifoda etilgan fosfatidilserin va A5 qo'shimchasi hujayralarga kirishning yangi portalini ochmoqda". J. Biol. Kimyoviy. 279 (50): 52623–9. doi:10.1074 / jbc.M409009200. PMID  15381697.
  17. ^ Pigault C, Follenius-Wund A, Shmutz M, Freyssinet JM, Brisson A (1994 yil fevral). "Fosfatidilserin o'z ichiga olgan lipozomalarda V o'lchovli anneksin massivlarini shakllantirish". J. Mol. Biol. 236 (1): 199–208. doi:10.1006 / jmbi.1994.1129. PMID  8107105.
  18. ^ Janshoff A, Ross M, Gerke V, Shtaynem S (2001 yil avgust). "Annexin I ning kaltsiy bilan bog'liq fosfatidilserin domenlari bilan bog'lanishini ingl." ChemBioChem. 2 (7–8): 587–90. doi:10.1002 / 1439-7633 (20010803) 2: 7/8 <587 :: AID-CBIC587> 3.0.CO; 2-Q. PMID  11828493.
  19. ^ Creutz Idorasi, Snayder SL, Daigle SN, Redik J (mart 1996). "Ko'p miqdorda nematod anneksinini aniqlash, lokalizatsiya va funktsional oqibatlari". J. Hujayra Biol. 132 (6): 1079–92. doi:10.1083 / jcb.132.6.1079. PMC  2120750. PMID  8601586.
  20. ^ Rescher U, Ruhe D, Lyudvig C, Zobiack N, Gerke V (2004 yil iyul). "Annexin 2 - bu fosfatidilinozitol (4,5) -fosfat bog'laydigan oqsil, hujayra membranalarida aktin yig'iladigan joylarga jalb qilingan". J. Cell Sci. 117 (Pt 16): 3473-80. doi:10.1242 / jcs.01208. PMID  15226372.
  21. ^ Rescher U, Gerke V (2004 yil iyun). "Ankseksinlar - turli funktsiyalarga ega noyob membranani bog'laydigan oqsillar". J. Cell Sci. 117 (Pt 13): 2631-9. doi:10.1242 / jcs.01245. PMID  15169834.
  22. ^ Xeys MJ, Rescher U, Gerke V, Moss SE (avgust 2004). "Annexin-aktin o'zaro ta'siri". Yo'l harakati. 5 (8): 571–6. doi:10.1111 / j.1600-0854.2004.00210.x. PMID  15260827.
  23. ^ Tomas A, Futter C, Moss SE (2004). "O'rta tana hosil bo'lishi va sitokinezning terminal bosqichini yakunlash uchun ilova 11 kerak". J. Hujayra Biol. 165 (6): 813–822. doi:10.1083 / jcb.200311054. PMC  2172404. PMID  15197175.
  24. ^ Prossnitz ER, Ye RD (1997). "N-formil peptid retseptorlari: ximattraktor retseptorlari tuzilishi va funktsiyasini o'rganish modeli". Farmakol. Ther. 74 (1): 73–102. doi:10.1016 / S0163-7258 (96) 00203-3. PMID  9336017.
  25. ^ Hannon R, Croxtall JD, Getting SJ, Roviezzo F, Yona S, Paul-Clark MJ, Gavins FN, Perretti M, Morris JF, Bukingem JC, Flower RJ (Fevral 2003). "Anxeksin 1 - / - sichqonchasida aberrant yallig'lanish va glyukokortikoidlarga qarshilik". FASEB J. 17 (2): 253–5. doi:10.1096 / fj.02-0239fje. PMID  12475898.
  26. ^ Arur S, Uche UE, Rezaul K, Fong M, Scranton V, Cowan AE, Mohler V, Xan DK (2003 yil aprel). "Annexin I - bu apoptotik hujayralarni yutishida vositachilik qiluvchi endogen ligand". Dev. Hujayra. 4 (4): 587–98. doi:10.1016 / S1534-5807 (03) 00090-X. PMID  12689596.
  27. ^ Arur, S .; va boshq. (2003). "Annexin I - bu apoptotik hujayralarni yutishida vositachilik qiluvchi endogen ligand". Dev. Hujayra. 4 (4): 587–598. doi:10.1016 / S1534-5807 (03) 00090-X. PMID  12689596.
  28. ^ Oh P, Li Y, Yu J, Durr E, Krasinska KM, Carver LA, Testa JE, Schnitzer JE (iyun 2004). "To'qimalarga xos terapiya uchun o'pka va qattiq o'smalarda endotelial sirtni subtraktiv proteomik xaritalash". Tabiat. 429 (6992): 629–35. Bibcode:2004 yil natur.429..629O. doi:10.1038 / tabiat02580. PMID  15190345. S2CID  4386303.
  29. ^ Rand JH (sentyabr 2000). "Ankseks-V antitrombotik qalqonning antifosfolipid antikor vositachiligida buzilishi: antifosfolipid sindromining trombogen mexanizmi". J. Autoimmun. 15 (2): 107–11. doi:10.1006 / jaut.2000.0410. PMID  10968894.
  30. ^ Ling Q, Jacovina AT, Deora A, Febbraio M, Simantov R, Silverstein RL, Hempstead B, Mark WH, Hajjar KA (2004 yil yanvar). "Annexin II in vivo jonli ravishda fibrin gomeostazasi va neoangiogenezni boshqaradi". J. klinikasi. Investitsiya. 113 (1): 38–48. doi:10.1172 / JCI19684. PMC  300771. PMID  14702107.

Qo'shimcha o'qish

Tashqi havolalar