PSMD7 - PSMD7 - Wikipedia

PSMD7
Protein PSMD7 PDB 2O95.png
Mavjud tuzilmalar
PDBOrtholog qidiruvi: PDBe RCSB
Identifikatorlar
TaxalluslarPSMD7, MOV34, P40, Rpn8, S12, proteazom 26S subbirligi, ATPase bo'lmagan 7
Tashqi identifikatorlarOMIM: 157970 MGI: 1351511 HomoloGene: 2104 Generkartalar: PSMD7
Gen joylashuvi (odam)
Xromosoma 16 (odam)
Chr.Xromosoma 16 (odam)[1]
Xromosoma 16 (odam)
Genomic location for PSMD7
Genomic location for PSMD7
Band16q23.1Boshlang74,296,814 bp[1]
Oxiri74,306,288 bp[1]
RNK ekspressioni naqsh
PBB GE PSMD7 gnf1h06716 s at fs.png

PBB GE PSMD7 201705 at fs.png
Qo'shimcha ma'lumotni ifodalash ma'lumotlari
Ortologlar
TurlarInsonSichqoncha
Entrez

5713

17463

Ansambl

ENSG00000103035

ENSMUSG00000039067

UniProt

P51665

P26516

RefSeq (mRNA)

NM_002811

NM_010817

RefSeq (oqsil)

NP_002802

NP_034947

Joylashuv (UCSC)Chr 16: 74.3 - 74.31 MbChr 8: 107.58 - 107.59 Mb
PubMed qidirmoq[3][4]
Vikidata
Insonni ko'rish / tahrirlashSichqonchani ko'rish / tahrirlash

26S proteazom ATPaza bo'lmagan tartibga soluvchi subunit 7, shuningdek, nomi bilan tanilgan 26S proteazom ATPase bo'lmagan Rpn8 subbirligi, bu ferment odamlarda kodlanganligi PSMD7 gen.[5][6]

26S proteazomasi multikatalitik hisoblanadi proteinaz 20S yadrosi va 19S regulyatoridan iborat 2 kompleksdan iborat yuqori tartibli tuzilishga ega kompleks. 20S yadrosi bir xil bo'lmagan 28 subbirlikdan iborat 4 halqadan iborat; 2 halqa 7 alfa subbirligidan va 2 halqa 7 beta subbirlikdan iborat. 19S regulyatori bazadan iborat bo'lib, uning tarkibida 6 ta ATPase ATPase bo'lmagan ikkita bo'linma va ATPase bo'lmagan 10 tagacha bo'linmani o'z ichiga olgan qopqoq. Proteazomalar bo'ylab tarqatiladi ökaryotik hujayralar yuqori konsentratsiyali va aneptikada peptidlarni ajratadi ATP /hamma joyda - mustaqil bo'lmagan jarayonlizosomal yo'l. O'zgartirilgan proteazomaning, immunoproteazomaning muhim vazifasi qayta ishlashdir I sinf MHC peptidlar.

Gen

Gen PSMD7 19S regulyatorining ATPase bo'lmagan birligini kodlaydi. 17-xromosomada psevdogen aniqlangan.[6] Inson geni PSMD7 7 Exonga ega va 16q22.3 xromosoma tasmasida joylashgan.

Oqsil

Inson oqsili 26S proteazomasi ATPaza bo'lmagan tartibga soluvchi 14 bo'limi 37 kDa bo'lib, 324 aminokislotadan iborat. Ushbu oqsilning hisoblangan nazariy pI qiymati 6,11 ga teng.[7]

Kompleks yig'ish

26S proteazom kompleks odatda 20S yadro zarrachasidan (CP yoki 20S proteazom) va barrel shaklidagi 20S ning ikkala tomonida yoki ikkala tomonida bir yoki ikkita 19S tartibga soluvchi zarralardan (RP, yoki 19S proteazom) iborat. CP va RPlar aniq tarkibiy xususiyatlarga va biologik funktsiyalarga tegishli. Qisqacha aytganda, 20S kichik majmuasi uchta turdagi proteolitik faoliyatni, shu jumladan kaspaza o'xshash, tripsin va ximotripsin kabi faoliyatlarni namoyish etadi. Ushbu proteolitik faol joylar kameraning ichki tomonida joylashgan bo'lib, ular 20S subbirliklarning 4 ta to'plangan halqalari tomonidan hosil bo'lib, tasodifiy oqsil-fermentlar uchrashi va oqsilning nazoratsiz parchalanishini oldini oladi. 19S tartibga soluvchi zarralar ubikitin bilan belgilangan oqsilni degradatsiya substrati sifatida taniy oladi, oqsilni chiziqli qilib yoyadi, 20S yadro zarrachasining eshigini ochadi va substratni proteolitik kameraga yo'naltiradi. Bunday funktsional murakkablikni qondirish uchun 19S tartibga soluvchi zarrada kamida 18 ta tarkibiy bo'linma mavjud. Ushbu subbirliklarni subpinitsiyalarning ATP-ga bog'liqligi, ATP-ga bog'liq subunitsiyalar va ATP-mustaqil subunitsiyalar asosida ikkita sinfga ajratish mumkin. Ushbu ko'p qismli kompleksning oqsillarning o'zaro ta'siri va topologik xususiyatlariga ko'ra, 19S regulyativ zarrachasi asos va qopqoq subkompleksidan iborat. Baza oltita AAA ATPase (Subunit Rpt1-6, sistematik nomenklatura) va to'rtta ATPase bo'lmagan bo'linmalar (Rpn1, Rpn2, Rpn10 va Rpn13 ) .s 19S tartibga soluvchi zarrachaning qopqoq pastki kompleksi 9 ta bo'linmadan iborat edi. 19S qopqog'ining yig'ilishi 19S bazasini yig'ish jarayonidan mustaqil. Xamirturushli proteazomani model kompleksi sifatida ishlatgan holda 19S qopqoqni yig'ish paytida ikkita yig'ish moduli, Rpn5-Rpn6-Rpn8-Rpn9-Rpn11 modullari va Rpn3-Rpn7-SEM1 modullari aniqlandi.[8][9][10][11] Rpn12 kichik birligi 19S qopqoq va taglik bir-biriga bog'langanda 19S tartibga soluvchi zarrachaga kiritilgan.[12] Saccharomyces cerevisiae-dan ajratilgan proteazomalarning kristalli tuzilishlarining so'nggi dalillari katalitik jihatdan faol bo'linma Rpn8 va Rpn11 subbirlik heterodimerni hosil qiladi. Ma'lumotlar, shuningdek, Rpn11 faol saytining tafsilotlarini va boshqa subbirliklar bilan o'zaro aloqa rejimini ochib beradi.[13]

Funktsiya

~ 70% hujayra ichidagi proteoliz uchun mas'ul bo'lgan degradatsiya mexanizmi sifatida,[14] proteazom kompleksi (26S proteazom) uyali proteomning gomeostazini saqlashda juda muhim rol o'ynaydi. Shunga ko'ra, yangi sintez uchun aminokislotalarni qayta ishlash uchun noto'g'ri katlanmış oqsillarni va buzilgan oqsillarni doimiy ravishda olib tashlash kerak; parallel ravishda, ba'zi bir muhim tartibga soluvchi oqsillar biologik funktsiyalarini selektiv degradatsiya orqali bajaradilar; Bundan tashqari, oqsillar MHC I sinf antigenining namoyishi uchun peptidlarda hazm qilinadi. Biologik jarayonda yuzaga keladigan bunday murakkab talablarni fazoviy va vaqtincha proteoliz orqali qondirish uchun oqsil substratlarini tanib olish, jalb qilish va oxir-oqibat yaxshi boshqariladigan usulda gidroliz qilish kerak. Shunday qilib, 19S tartibga soluvchi zarrachasi ushbu funktsional muammolarni hal qilish uchun bir qator muhim imkoniyatlarga ega. Belgilangan substrat sifatida oqsilni tanib olish uchun 19S kompleksida oqsillarni tanib olishga qodir subbunitlar mavjud bo'lib, ular maxsus degradatsiyaga uchragan yorliq, ya'ni hamma joyda joylashgan. Shuningdek, uning tarkibida 19S va 20S zarralari orasidagi bog'lanishni osonlashtirish, shuningdek 20S kompleksining substrat kirishini tashkil etuvchi alfa subunit C-terminallarining tasdiqlanish o'zgarishini ta'minlash uchun nukleotidlar (masalan, ATP) bilan bog'lanishi mumkin bo'lgan kichik birliklar mavjud.

Klinik ahamiyati

Proteazoma va uning bo'linmalari kamida ikkita sababga ko'ra klinik ahamiyatga ega: (1) murosaga uchragan kompleks majmuasi yoki disfunktsional proteazomani o'ziga xos kasalliklarning asosiy patofiziologiyasi bilan bog'lash va (2) ular terapevtik preparatlar sifatida ishlatilishi mumkin. aralashuvlar. Yaqinda yangi diagnostika markerlari va strategiyalarini ishlab chiqish uchun proteazomani ko'rib chiqishga ko'proq harakat qilindi. Proteazomaning patofizyologiyasini yaxshilangan va har tomonlama tushunish kelajakda klinik qo'llanmalarga olib kelishi kerak.

Proteazomalar uchun asosiy komponentni tashkil qiladi ubikuitin-proteazoma tizimi (UPS) [15] va mos keladigan oqsil sifatini boshqarish (PQC). Oqsil hamma joyda va keyingi proteoliz va proteazom tomonidan parchalanishi regulyatsiyaning muhim mexanizmidir hujayra aylanishi, hujayralar o'sishi va differentsiatsiya, gen transkripsiyasi, signal transduktsiyasi va apoptoz.[16] Keyinchalik, buzilgan proteazomali kompleks birikma va funktsiya proteolitik faollikni pasayishiga va buzilgan yoki noto'g'rilangan oqsil turlarining to'planishiga olib keladi. Bunday protein to'planishi neyrodejenerativ kasalliklarda patogenez va fenotipik xususiyatlarga yordam berishi mumkin,[17][18] yurak-qon tomir kasalliklari,[19][20][21] yallig'lanish reaktsiyalari va otoimmun kasalliklar,[22] va DNKning tizimli zararlanish reaktsiyalari xavfli kasalliklar.[23]

Bir nechta eksperimental va klinik tadqiqotlar shuni ko'rsatdiki, UPSdagi aberatsiya va regulyatsiya bir nechta neyrodejenerativ va miodegenerativ kasalliklarning patogeneziga yordam beradi, shu jumladan Altsgeymer kasalligi,[24] Parkinson kasalligi[25] va Pick kasalligi,[26] Amiotrofik lateral skleroz (ALS ),[26] Xantington kasalligi,[25] Kreuzfeldt-Yakob kasalligi,[27] va motorli neyron kasalliklari, poliglutamin (PolyQ) kasalliklari, Muskul distrofiyalari[28] bilan bog'liq bo'lgan neyrodejenerativ kasalliklarning bir nechta noyob shakllari dementia.[29] Ning bir qismi sifatida ubikuitin-proteazoma tizimi (UPS), proteazom kardiyak protein gomeostazini saqlaydi va shu bilan yurakda muhim rol o'ynaydi. ishemik jarohat,[30] qorincha gipertrofiyasi[31] va yurak etishmovchiligi.[32] Bundan tashqari, UPS ning malign transformatsiyada muhim rol o'ynashi haqida dalillar to'planmoqda. UPS proteolizi saraton xujayralarining saraton rivojlanishi uchun juda muhim bo'lgan ogohlantiruvchi signallarga ta'sirida katta rol o'ynaydi. Shunga ko'ra, degradatsiyaga uchragan gen ekspressioni transkripsiya omillari, kabi p53, c-jun, c-Fos, NF-DB, c-Myc, HIF-1a, MATa2, STAT3, sterol bilan boshqariladigan elementlarni bog'laydigan oqsillar va androgen retseptorlari barchasi UPS tomonidan boshqariladi va shu bilan turli xil xavfli kasalliklarning rivojlanishida ishtirok etadi.[33] Bundan tashqari, UPS o'simta supressor geni kabi mahsulotlarning degradatsiyasini tartibga soladi adenomatoz polipoziya koli (APC kolorektal saraton kasalligida, retinoblastoma (Rb). va fon Hippel-Lindau o'simtasini bostiruvchi (VHL), shuningdek bir qator proto-onkogenlar (Raf, Myc, Myb, Aloqador, Src, Mos, ABL ). UPS shuningdek, yallig'lanish reaktsiyalarini boshqarishda ishtirok etadi. Ushbu faoliyat odatda proteazomalarning NF-kB faollashuvidagi roliga bog'liq bo'lib, u proinflamatuar ifodani yanada tartibga soladi. sitokinlar kabi TNF-a, IL-b, Il-8, yopishqoqlik molekulalari (ICAM-1, VCAM-1, P-tanlovi ) va prostaglandinlar va azot oksidi (YO'Q).[34] Bundan tashqari, UPS leykotsitlar ko'payishini regulyatori sifatida yallig'lanish reaktsiyalarida, asosan tsiklinlarning proteolizi va degradatsiyasi orqali rol o'ynaydi. CDK inhibitörler.[35] Va nihoyat, otoimmun kasallik bilan kasallanganlar SLE, Syogren sindromi va romatoid artrit (RA) asosan klinik biomarker sifatida qo'llanilishi mumkin bo'lgan aylanma proteazomalarni namoyish etadi.[36]

Adabiyotlar

  1. ^ a b v GRCh38: Ensembl relizi 89: ENSG00000103035 - Ansambl, 2017 yil may
  2. ^ a b v GRCm38: Ensembl relizi 89: ENSMUSG00000039067 - Ansambl, 2017 yil may
  3. ^ "Human PubMed ma'lumotnomasi:". Milliy Biotexnologiya Axborot Markazi, AQSh Milliy Tibbiyot Kutubxonasi.
  4. ^ "Sichqoncha PubMed ma'lumotnomasi:". Milliy Biotexnologiya Axborot Markazi, AQSh Milliy Tibbiyot Kutubxonasi.
  5. ^ Tsurumi C, DeMartino GN, Slaughter CA, Shimbara N, Tanaka K (may 1995). "p40 ning cDNA klonlashi, insonning 26S proteazomasining regulyativ birligi va Mov-34 gen mahsulotining homologi". Biokimyoviy va biofizik tadqiqotlar bo'yicha aloqa. 210 (2): 600–8. doi:10.1006 / bbrc.1995.1701. PMID  7755639.
  6. ^ a b "Entrez Gen: PSMD7 proteazom (prosome, makropain) 26S subunit, ATPase bo'lmagan, 7 (Mov34 gomolog)".
  7. ^ "Uniprot: P51665 - PSMD7_HUMAN".
  8. ^ Le Tallec B, Barrault MB, Guérois R, Carré T, Peyroche A (Fevral 2009). "Hsm3 / S5b proteazomaning 19S tartibga soluvchi zarrachasini yig'ish yo'lida ishtirok etadi". Molekulyar hujayra. 33 (3): 389–99. doi:10.1016 / j.molcel.2009.01.010. PMID  19217412.
  9. ^ Gödderz D, Dohmen RJ (fevral 2009). "Hsm3 / S5b 26S proteazomli yig'uvchi chaperonlar qatoriga qo'shiladi". Molekulyar hujayra. 33 (4): 415–6. doi:10.1016 / j.molcel.2009.02.007. PMID  19250902.
  10. ^ Isono E, Nishihara K, Saeki Y, Yashiroda H, Kamata N, Ge L, Ueda T, Kikuchi Y, Tanaka K, Nakano A, Toh-e A (2007 yil fevral). "26S proteazom xamirturushining 19S tartibga soluvchi zarrachasini yig'ish yo'li". Hujayraning molekulyar biologiyasi. 18 (2): 569–80. doi:10.1091 / mbc.E06-07-0635. PMC  1783769. PMID  17135287.
  11. ^ Fukunaga K, Kudo T, Toh-e A, Tanaka K, Saeki Y (iyun 2010). "Saccharomyces cerevisiae-da proteazom qopqog'ini yig'ish yo'lini ajratish". Biokimyoviy va biofizik tadqiqotlar bo'yicha aloqa. 396 (4): 1048–53. doi:10.1016 / j.bbrc.2010.05.061. PMID  20471955.
  12. ^ Tomko RJ, Xoxstrasser M (dekabr 2011). "Rpn12 subunit juftliklarini proteazomani tartibga soluvchi zarrachalar qopqog'ini qopqoq-tayanch birikmasiga qo'shilishini yakunlash". Molekulyar hujayra. 44 (6): 907–17. doi:10.1016 / j.molcel.2011.11.020. PMC  3251515. PMID  22195964.
  13. ^ Pathare GR, Nagy I, Aledź P, Anderson DJ, Zhou HJ, Pardon E, Steyaert J, Förster F, Bracher A, Baumeister V (Fevral 2014). "Rpn8-Rpn11 proteazomal deubikitizatsiya modulining kristalli tuzilishi". Amerika Qo'shma Shtatlari Milliy Fanlar Akademiyasi materiallari. 111 (8): 2984–9. Bibcode:2014PNAS..111.2984P. doi:10.1073 / pnas.1400546111. PMC  3939901. PMID  24516147.
  14. ^ Rok KL, Gramm C, Rothstein L, Klark K, Stayn R, Dik L, Xvan D, Goldberg AL (sentyabr 1994). "Proteazoma inhibitörleri ko'p hujayra oqsillarining parchalanishini va MHC I sinf molekulalarida taqdim etilgan peptidlarning hosil bo'lishini bloklaydi". Hujayra. 78 (5): 761–71. doi:10.1016 / s0092-8674 (94) 90462-6. PMID  8087844. S2CID  22262916.
  15. ^ Kleiger G, Mayor T (iyun 2014). "Xavfli sayohat: hamma joyda protein-proteazom tizimiga sayohat". Hujayra biologiyasining tendentsiyalari. 24 (6): 352–9. doi:10.1016 / j.tcb.2013.12.003. PMC  4037451. PMID  24457024.
  16. ^ Goldberg, AL; Stein, R; Adams, J (1995 yil avgust). "Proteazomalar faoliyati to'g'risida yangi tushunchalar: arxebakteriyalardan dori ishlab chiqarishga qadar". Kimyo va biologiya. 2 (8): 503–8. doi:10.1016/1074-5521(95)90182-5. PMID  9383453.
  17. ^ Sulistio YA, Xiz K (Yanvar 2015). "Albgeymer kasalligidagi Ubikuitin - Proteazom tizimi va molekulyar shaperonning regulyatsiyasi". Molekulyar neyrobiologiya. 53 (2): 905–31. doi:10.1007 / s12035-014-9063-4. PMID  25561438. S2CID  14103185.
  18. ^ Ortega Z, Lukas JJ (2014). "Ubiquitin-proteazoma tizimining Xantington kasalligi bilan bog'liqligi". Molekulyar nevrologiya chegaralari. 7: 77. doi:10.3389 / fnmol.2014.00077. PMC  4179678. PMID  25324717.
  19. ^ Sandri M, Robbins J (iyun 2014). "Proteotoksiklik: yurak kasalliklarida baholanmagan patologiya". Molekulyar va uyali kardiologiya jurnali. 71: 3–10. doi:10.1016 / j.yjmcc.2013.12.015. PMC  4011959. PMID  24380730.
  20. ^ Drews O, Taegtmeyer H (Dekabr 2014). "Yurak kasalligida ubikuitin-proteazom tizimiga yo'naltirish: yangi terapevtik strategiyalar uchun asos". Antioksidantlar va oksidlanish-qaytarilish signalizatsiyasi. 21 (17): 2322–43. doi:10.1089 / ars.2013.5823. PMC  4241867. PMID  25133688.
  21. ^ Vang ZV, Hill JA (2015 yil fevral). "Proteinlar sifatini nazorat qilish va metabolizm: yurakdagi ikki tomonlama nazorat". Hujayra metabolizmi. 21 (2): 215–26. doi:10.1016 / j.cmet.2015.01.016. PMC  4317573. PMID  25651176.
  22. ^ Karin, M; Delhase, M (2000). "I kappa B kinaz (IKK) va NF-kappa B: proinflamatuar signalizatsiyaning asosiy elementlari". Immunologiya bo'yicha seminarlar. 12 (1): 85–98. doi:10.1006 / smim.2000.0210. PMID  10723801.
  23. ^ Ermolaeva MA, Daxovnik A, Shumaxer B (yanvar 2015). "DNKning hujayrali va tizimli zararlanish ta'sirida sifatni boshqarish mexanizmlari". Qarish bo'yicha tadqiqotlar. 23 (Pt A): 3-11. doi:10.1016 / j.arr.2014.12.009. PMC  4886828. PMID  25560147.
  24. ^ Checler, F; da Kosta, Kaliforniya; Ancolio, K; Chevallier, N; Lopez-Peres, E; Marambaud, P (2000 yil 26-iyul). "Altsgeymer kasalligida proteazomaning roli". Biochimica et Biofhysica Acta (BBA) - Kasallikning molekulyar asoslari. 1502 (1): 133–8. doi:10.1016 / s0925-4439 (00) 00039-9. PMID  10899438.
  25. ^ a b Chung, KK; Douson, VL; Douson, TM (2001 yil noyabr). "Parkinson kasalligi va boshqa neyrodejenerativ kasalliklarda ubikuitin-proteazomal yo'lning roli". Nörobilimlerin tendentsiyalari. 24 (11 ta qo'shimcha): S7-14. doi:10.1016 / s0166-2236 (00) 01998-6. PMID  11881748. S2CID  2211658.
  26. ^ a b Ikeda, K; Akiyama, H; Aray, T; Ueno, H; Tsuchiya, K; Kosaka, K (2002 yil iyul). "Pik kasalligi va dementsiya bilan birga bo'lgan amiotrofik sklerozning motorli neyron tizimini morfometrik qayta baholash". Acta Neuropathologica. 104 (1): 21–8. doi:10.1007 / s00401-001-0513-5. PMID  12070660. S2CID  22396490.
  27. ^ Manaka, H; Kato, T; Kurita, K; Katagiri, T; Shikama, Y; Kujiray, K; Kavanami, T; Suzuki, Y; Nixey, K; Sasaki, H (1992 yil 11-may). "Creutzfeldt-Jakob kasalligida miya omurilik suyuqligi ubikitinining sezilarli darajada ko'payishi". Nevrologiya xatlari. 139 (1): 47–9. doi:10.1016 / 0304-3940 (92) 90854-z. PMID  1328965. S2CID  28190967.
  28. ^ Mathews, KD; Mur, SA (2003 yil yanvar). "Oyoq-kamar mushaklari distrofiyasi". Hozirgi Nevrologiya va Nevrologiya bo'yicha hisobotlar. 3 (1): 78–85. doi:10.1007 / s11910-003-0042-9. PMID  12507416. S2CID  5780576.
  29. ^ Mayer, RJ (2003 yil mart). "Nörodegeneratsiyadan neyroxomestostazgacha: ubikuitinning roli". Dori yangiliklari va istiqbollari. 16 (2): 103–8. doi:10.1358 / dnp.2003.16.2.829327. PMID  12792671.
  30. ^ Calise, J; Pauell, S. R. (2013). "Ubikuitinli proteazomalar tizimi va miokard ishemiyasi". AJP: yurak va qon aylanish fiziologiyasi. 304 (3): H337-49. doi:10.1152 / ajpheart.00604.2012. PMC  3774499. PMID  23220331.
  31. ^ Predmor, JM; Vang, P; Devis, F; Bartolone, S; Westfall, MV; Deyk, JB; Pagani, F; Pauell, SR; Day, SM (2010 yil 2 mart). "Odamning gipertrofik va kengaygan kardiyomiyopatiyalaridagi Ubikuitin proteazom disfunktsiyasi". Sirkulyatsiya. 121 (8): 997–1004. doi:10.1161 / aylanmaaha.109.904557. PMC  2857348. PMID  20159828.
  32. ^ Pauell, SR (2006 yil iyul). "Yurak fiziologiyasi va patologiyasida ubikuitin-proteazom tizimi". Amerika fiziologiya jurnali. Yurak va qon aylanish fiziologiyasi. 291 (1): H1-H19. doi:10.1152 / ajpheart.00062.2006. PMID  16501026.
  33. ^ Adams, J (2003 yil 1 aprel). "Saratonni davolashda proteazom inhibisyonining potentsiali". Bugungi kunda giyohvand moddalarni kashf etish. 8 (7): 307–15. doi:10.1016 / s1359-6446 (03) 02647-3. PMID  12654543.
  34. ^ Karin, M; Delhase, M (2000 yil fevral). "I kappa B kinaz (IKK) va NF-kappa B: proinflamatuar signalizatsiyaning asosiy elementlari". Immunologiya bo'yicha seminarlar. 12 (1): 85–98. doi:10.1006 / smim.2000.0210. PMID  10723801.
  35. ^ Ben-Neriah, Y (2002 yil yanvar). "Immunitet tizimidagi hamma joyni tartibga solish funktsiyalari". Tabiat immunologiyasi. 3 (1): 20–6. doi:10.1038 / ni0102-20. PMID  11753406. S2CID  26973319.
  36. ^ Egerer, K; Kakelkorn, U; Rudolph, PE; Rukert, JK; Dyorner, T; Burmester, GR; Kloetsel, bosh vazir; Feist, E (2002 yil oktyabr). "Sirkulyatsion proteazomalar - bu hujayralar shikastlanishi va otoimmun kasalliklarda immunologik faollik ko'rsatkichlari". Revmatologiya jurnali. 29 (10): 2045–52. PMID  12375310.

Qo'shimcha o'qish