MMP9 - MMP9

MMP9
Protein MMP9 PDB 1itv.png
Mavjud tuzilmalar
PDBOrtholog qidiruvi: PDBe RCSB
Identifikatorlar
TaxalluslarMMP9, CLG4B, GELB, MANDP2, MMP-9, 92 kDa IV turdagi kollagenaza, 92 kDa jelatinaza, jelatinaza B, matritsali metallopeptidaza 9
Tashqi identifikatorlarOMIM: 120361 MGI: 97011 HomoloGene: 3659 Generkartalar: MMP9
Gen joylashuvi (odam)
20-xromosoma (odam)
Chr.20-xromosoma (odam)[1]
20-xromosoma (odam)
Genomic location for MMP9
Genomic location for MMP9
Band20q13.12Boshlang46,008,908 bp[1]
Oxiri46,016,561 bp[1]
RNK ekspressioni naqsh
PBB GE MMP9 203936 s at.png
Qo'shimcha ma'lumotni ifodalash ma'lumotlari
Ortologlar
TurlarInsonSichqoncha
Entrez

4318

17395

Ansambl

ENSG00000100985

ENSMUSG00000017737

UniProt

P14780

P41245

RefSeq (mRNA)

NM_004994

NM_013599

RefSeq (oqsil)

NP_004985

NP_038627

Joylashuv (UCSC)Chr 20: 46.01 - 46.02 MbChr 2: 164.94 - 164.96 Mb
PubMed qidirmoq[3][4]
Vikidata
Insonni ko'rish / tahrirlashSichqonchani ko'rish / tahrirlash

Matritsali metallopeptidaza 9 (MMP-9), shuningdek ma'lum 92 kDa IV turdagi kollagenaza, 92 kDa jelatinaza yoki jelatinaza B (GELB), bu matritsa, sinfidir fermentlar ga tegishli rux -metalloproteinazlar degradatsiyasida ishtirok etgan oila hujayradan tashqari matritsa. Odamlarda MMP9 gen [5] a uchun kodlaydi signal peptidi, a propeptid, a katalitik domen uch marta takrorlangan holda II turdagi fibronektin domeni keyin a S-terminal gemopeksinga o'xshash domen.[6]

Funktsiya

Oqsillari matritsali metalloproteinaza (MMP) oilasi buzilishida ishtirok etadi hujayradan tashqari matritsa kabi normal fiziologik jarayonlarda embrional rivojlanish, ko'payish, angiogenez, suyak rivojlanishi, jarohatni davolash, hujayra migratsiyasi, o'rganish va xotira kabi patologik jarayonlarda, shuningdek artrit, miya ichi qon ketishi,[7] va metastaz.[8] Ko'pgina MMPlar faol bo'lmaganligi sababli ajralib chiqadi proproteinlar ular hujayradan tashqarida bo'linib ketganda faollashadi proteinazlar. Ushbu gen tomonidan kodlangan ferment IV va V turlarini buzadi kollagenlar va boshqa hujayradan tashqari matritsa oqsillari.[9] Rezus maymunlaridagi tadqiqotlar shuni ko'rsatadiki, ferment bunga aloqador Il-8 -bilan safarbarlik gemopoetik suyak iligidan kelib chiqadigan hujayralar va murin tadqiqotlari o'simta bilan bog'liq to'qimalarni qayta tiklashda muhim rol o'ynaydi.[5]

Trombospondinlar, intervertebral disk oqsillari, matritsali metalloproteinazlar (MMP) 2 va 9 bilan o'zaro ta'sirini tartibga soladi, bu esa ECM qayta qurish.[10]

Neytrofil harakati

MMP9, elastaz bilan birga, tartibga soluvchi omil bo'lib ko'rinadi neytrofil bo'ylab migratsiya bazal membrana.[11]

MMP9 neytrofil ta'sirida bir nechta muhim funktsiyalarni bajaradi, masalan, hujayradan tashqaridagi matritsani buzish, faollashtirish IL-1β, va bir nechta dekolte kimyoviy moddalar.[12] Sichqoncha modelida MMP9 etishmovchiligi endotoksin shokiga qarshilikka olib keldi va MMP9 ning muhim ahamiyatga ega ekanligini ko'rsatdi sepsis.[13]

Anjiyogenez

MMP9 angiogenez va neovaskulyarizatsiya jarayonida muhim rol o'ynashi mumkin. Masalan, MMP9 malign bilan bog'liq qayta qurishda ishtirok etayotgan ko'rinadi glioma neovaskülarizatsiya.[14] Bundan tashqari, bu o'sish plitasining shakllanishining asosiy regulyatori - har ikkala o'sish plitasi angiogenez va gipertrofik avlod xondrositlar. MMP9 ning nokaut qilingan modellari natijasida gipertrofik xondrositlarning apoptozi, qon tomirlanishi va ossifikatsiyasi kechikadi.[15] Va nihoyat, anjiyogenezning muhim tarkibiy qismi bo'lgan endotelial ildiz hujayralarini jalb qilish uchun gelatinaz B zarurligini tasdiqlovchi muhim dalillar mavjud. [16]

Yarani tiklash

MMP9 inson nafas olish jarayonida juda yuqori darajada tartibga solinadi epiteliy shifo.[17] MMP9 tanqisligi bo'lgan sichqon modelidan foydalanib, MMP9 muvofiqlashtirilgan epiteliya yarasini tiklash va etishmayotgan sichqonlar jarohatni davolash paytida fibrinogen matritsasini olib tashlay olmaganligi aniqlandi.[18] TGF-ß1 bilan o'zaro aloqada bo'lganda, Gelatinaz B shuningdek kollagen qisqarishini rag'batlantiradi va jarohatni yopishiga yordam beradi.[19]

Tuzilishi

ProMMP9 (pro-peptid (qizil), katalitik domen (yashil), fibronektin domenlari (sian)), "sistein kaliti" tafsilotlari bilan (PDB yozuvidan 1L6J)

MMP9 quyidagicha sintezlanadi preproferment 707 ta aminokislota qoldig'idan, shu jumladan 19 ta aminokislota signal peptidi va faol bo'lmagan MMP sifatida chiqarildi. Inson MMP9 proferment beshta domendan iborat. Amino-terminal propeptid, rux bilan bog'laydigan katalitik domen va karboksil-terminal gemopeksinga o'xshash domen saqlanib qolgan. Uning asosiy tuzilishi bir nechtasini o'z ichiga oladi domen motiflari. Propeptid domeni konservalangan PRCGVPD ketma-ketligi bilan tavsiflanadi. Ushbu ketma-ketlikdagi Cys "sistein kaliti" deb nomlanadi. U bog'laydi katalitik rux saqlab qolish ferment harakatsiz holatda.[6]

Ftorogen sintetik peptidik substrat bilan kompleksdagi MMP-9 katalitik domeni. PDB yozuvidan 4JIJ.[20]

Aktivizatsiya plazmin va o'z ichiga olgan o'zaro ta'sir qiluvchi proteaz kaskadi orqali amalga oshiriladi stromelizin 1 (MMP-3). Plazmin o'z zimogenidan faol MMP-3 hosil qiladi. Faol MMP-3 propeptidni 92-kDa pro-MMP-9 dan ajratib, 82-kDa fermentativ faol ferment hosil qiladi.[21] Faol fermentda a substrat yoki fluorogen faollik tekshiruvi.,[20] propetidni ajratilgan ferment faol joyida almashtiradi. Katalitik sohada ikkita sink va uchta kaltsiy atomlari mavjud. Katalitik rux konservalangan HEXXHXXGXXH bog'lash motifidan uchta gistidin bilan muvofiqlashtiriladi. Boshqa sink atomlari va uchta kaltsiy atomlari strukturaviydir. Noyob "Met-turn" tuzilishini hosil qiladigan konservalangan metionin, MMP9 ni metinsin deb tasniflaydi.[22] Katalitik sohada fibronektinning uchta turi takrorlanadi, ammo bu domenlar MMP9 ning aksariyat kristallografik tuzilmalarida ingibitorlari bilan kompleksda qoldirilgan bo'lsa ham, MMP9 ning faol shakli C-terminal gemopeksinga o'xshash domenni ham o'z ichiga oladi. Ushbu domen ellipsoid shaklida bo'lib, to'rttadan tashkil topgan pervanel pichoqlar va an a-spiral. Har bir pichoq to'rtta antiparalleldan iborat b-iplar ikkita kaltsiy va ikkita xlor ionlarini o'z ichiga olgan huni kabi tunnel atrofida joylashgan.[23] Gemopeksin sohasi uch karra spiral oraliq kollagenlarning parchalanishini engillashtirish uchun muhimdir.

Klinik ahamiyati

MMP9 ko'plab patologik jarayonlar, jumladan, saraton, platsenta bezgagi, immunologik va yurak-qon tomir kasalliklari bilan bog'liqligi aniqlandi.

Artrit

MMP9 darajasining ko'tarilishi holatlarda uchraydi romatoid artrit[24] va fokal miya ishemiyasi.[25]

Saraton

MMP9-ning eng keng tarqalgan patologiyalaridan biri bu hujayradan tashqari matritsani qayta qurish va angiogenezdagi roli tufayli saraton bilan bog'liqlikdir. Masalan, uning ko'paygan ifodasi metastatik sut bezlari saratoni hujayralarida kuzatilgan.[26] Gelatinaz B shish paydo bo'lishida angiogenezdan tortib, stromal qayta qurish va oxir-oqibat metastazgacha markaziy rol o'ynaydi.[27] Ammo, fiziologik funktsiyasi tufayli, Gelatinaz B inhibisyonunun saraton terapiyasi usullaridan foydalanish qiyin bo'lishi mumkin. Shunga qaramay, Gelatinaz B o'simta metastazini aniqlashda tekshirildi - Jelatinaz B komplekslari / to'qima inhibitörleri Metalloproteinazlarning oshqozon-ichak saratoni va ginekologik malign kasalliklarda ko'payishi kuzatilmoqda. [28]

MMP9 kabi MMPlar insonning bir nechta xavfli kasalliklarini rivojlanishida ishtirok etishi mumkin, chunki kollagen IV ning bazal membranada va hujayradan tashqari matritsada degradatsiyasi o'smaning rivojlanishini, shu jumladan invaziya, metastaz, o'sish va angiogenezni osonlashtiradi.[29]

Yurak-qon tomir

MMP9 darajasi idyopatik rivojlanish bilan ortadi atriyal fibrilatsiya.[30]

MMP9 aorta anevrizmalarining rivojlanishi bilan bog'liqligi aniqlandi,[31] va uning buzilishi aorta anevrizmalarining rivojlanishiga to'sqinlik qiladi.[32] Doksisiklin MMP9 ning inhibatsiyasi orqali aorta anevrizmalarining o'sishini bostiradi.[33]

Homiladorlik bilan bog'liq bezgak (Plasental bezgak)

Gana aholisi bo'yicha olib borilgan tadqiqotlar shuni ko'rsatdiki, MMP-9 bitta nukleotid polimorfizmi 1562 C> T (rs3918242) platsenta bezgagidan himoya qiladi, bu esa MMP-9 ning bezgakka moyilligida mumkin bo'lgan rolini ko'rsatadi.[34]

Quruq ko'z

Quruq ko'z bemorlar, ayniqsa meibomiya bezi disfunktsiya MMP-9ning yuqori darajasini namoyish etadi.[35]

Adabiyotlar

  1. ^ a b v GRCh38: Ensembl relizi 89: ENSG00000100985 - Ansambl, 2017 yil may
  2. ^ a b v GRCm38: Ensembl relizi 89: ENSMUSG00000017737 - Ansambl, 2017 yil may
  3. ^ "Human PubMed ma'lumotnomasi:". Milliy Biotexnologiya Axborot Markazi, AQSh Milliy Tibbiyot Kutubxonasi.
  4. ^ "Sichqoncha PubMed ma'lumotnomasi:". Milliy Biotexnologiya Axborot Markazi, AQSh Milliy Tibbiyot Kutubxonasi.
  5. ^ a b "Matritsali metallopeptidaza 9 (gelatinaza B, 92kDa jelatinaza, 92kDa IV turdagi kollagenaza)".
  6. ^ a b Nagase H, Woessner JF (1999 yil iyul). "Matritsali metalloproteinazalar". Biologik kimyo jurnali. 274 (31): 21491–4. doi:10.1074 / jbc.274.31.21491. PMID  10419448.
  7. ^ Vang J, Tsirka SE (iyul 2005). "Sichqoncha ichidagi qon ketishini sichqoncha modelida metalloproteinaza matritsasini inhibe qilish orqali neyroprotektsiya". Miya. 128 (Pt 7): 1622-33. doi:10.1093 / miya / awh489. PMID  15800021.
  8. ^ Vandooren J, Van den Steen PE, Opdenakker G (2013). "Jelatinaza B yoki matritsali metalloproteinaz-9 (MMP-9) biokimyosi va molekulyar biologiyasi: keyingi o'n yil". Biokimyo va molekulyar biologiyaning tanqidiy sharhlari. 48 (3): 222–72. doi:10.3109/10409238.2013.770819. PMID  23547785. S2CID  33781725.
  9. ^ Van den Steen PE, Dubois B, Nelissen I, Rud PM, Dwek RA, Opdenakker G (dekabr 2002). "Jelatinaza B yoki matritsali metalloproteinaz-9 (MMP-9) biokimyosi va molekulyar biologiyasi". Biokimyo va molekulyar biologiyaning tanqidiy sharhlari. 37 (6): 375–536. doi:10.1080/10409230290771546. PMID  12540195. S2CID  35833950.
  10. ^ Xirose Y, Chiba K, Karasugi T, Nakajima M, Kavaguchi Y, Mikami Y, Furuichi T, Mio F, Miyake A, Miyamoto T, Ozaki K, Takaxashi A, Mizuta H, Kubo T, Kimura T, Tanaka T, Toyama Y , Ikegawa S (may 2008). "THBS2 dagi alternativ qo'shilishga va MMP ulanishiga ta'sir qiluvchi funktsional polimorfizm bel-disk churrasi bilan bog'liq". Amerika inson genetikasi jurnali. 82 (5): 1122–9. doi:10.1016 / j.ajhg.2008.03.013. PMC  2427305. PMID  18455130.
  11. ^ Delclaux C, Delacourt C, D'Ortho MP, Boyer V, Lafuma C, Harf A (mart 1996). "Jelatinaza B va elastazning odamning polimorfonukleer neytrofillar bazal membrana orqali migratsiyasidagi roli". Amerika nafas olish hujayralari va molekulyar biologiya jurnali. 14 (3): 288–95. doi:10.1165 / ajrcmb.14.3.8845180. PMID  8845180.
  12. ^ Opdenakker G, Van den Steen PE, Dubois B, Nelissen I, Van Coillie E, Masure S, Proost P, Van Damm J (iyun 2001). "Jelatinaz B leykotsitlar biologiyasida regulyator va effektor sifatida ishlaydi". Leykotsitlar biologiyasi jurnali. 69 (6): 851–9. PMID  11404367.
  13. ^ Dubois B, Starckx S, Pagenstecher A, Oord Jv, Arnold B, Opdenakker G (avgust 2002). "Gelatinaza B etishmovchiligi endotoksin shokidan himoya qiladi". Evropa immunologiya jurnali. 32 (8): 2163–71. doi:10.1002 / 1521-4141 (200208) 32: 8 <2163 :: AID-IMMU2163> 3.0.CO; 2-Q. PMID  12209628.
  14. ^ Forsit PA, Vong X, Laing TD, Rewcastle NB, Morris DG, Muzik H, Leco KJ, Johnston RN, Brasher PM, Sutherland G, Edwards DR (aprel 1999). "Jelatinaz-A (MMP-2), jelatinaz-B (MMP-9) va membrana tipidagi matritsali metalloproteinaz-1 (MT1-MMP) zararli gliomalar patofizyologiyasining turli jihatlarida ishtirok etadi". Britaniya saraton jurnali. 79 (11–12): 1828–35. doi:10.1038 / sj.bjc.6690291. PMC  2362801. PMID  10206300.
  15. ^ Vu TH, Shipley JM, Bergers G, Berger JE, Helms JA, Xanaxan D, Shapiro SD, Katta RM, Werb Z (may 1998). "MMP-9 / jelatinaz B gipertrofik xondrositlarning o'sish plitalari angiogenezi va apoptozining asosiy regulyatoridir". Hujayra. 93 (3): 411–22. doi:10.1016 / s0092-8674 (00) 81169-1. PMC  2839071. PMID  9590175.
  16. ^ Heissig B, Hattori K, Dias S, Fridrix M, Ferris B, Hackett NR, Crystal RG, Besmer P, Lyden D, Mur MA, Werb Z, Rafii S (may 2002). "Suyak iligi joyidan ildiz va nasl qoldiruvchi hujayralarni yollash uchun MMP-9 vositasida kit-ligand chiqarilishi kerak". Hujayra. 109 (5): 625–37. doi:10.1016 / s0092-8674 (02) 00754-7. PMC  2826110. PMID  12062105.
  17. ^ Buisson AC, Zahm JM, Polette M, Pierrot D, Bellon G, Puchelle E, Birembaut P, ​​Tournier JM (fevral, 1996). "Gelatinaz B inson nafas olish epiteliyasining in vitro yarasini tiklashda ishtirok etadi". Uyali fiziologiya jurnali. 166 (2): 413–26. doi:10.1002 / (sici) 1097-4652 (199602) 166: 2 <413 :: aid-jcp20> 3.0.co; 2-a. PMID  8592002.
  18. ^ Mohan R, Chintala SK, Jung JC, Villar WV, McCabe F, Russo LA, Lee Y, McCarthy BE, Wollenberg KR, Jester JV, Wang M, Welgus HG, Shipley JM, Senior RM, Fini ME (yanvar 2002). "Matritsa metalloproteinaza jelatinaza B (MMP-9) koordinatalari va epiteliya regeneratsiyasiga ta'sir qiladi". Biologik kimyo jurnali. 277 (3): 2065–72. doi:10.1074 / jbc.m107611200. PMID  11689563.
  19. ^ Kobayashi T, Kim H, Liu X, Sugiura H, Kohyama T, Fang Q, Ven FQ, Abe S, Vang X, Atkinson JJ, Shipley JM, Katta RM, Rennard SI (iyun 2014). "Matritsali metalloproteinaza-9 TGF-b ni faollashtiradi va kollagen jellarning fibroblast qisqarishini rag'batlantiradi". Amerika fiziologiya jurnali. O'pka uyali va molekulyar fiziologiyasi. 306 (11): L1006-15. doi:10.1152 / ajplung.00015.2014. PMC  4042193. PMID  24705725.
  20. ^ a b Tranchant I, Vera L, Czarny B, Amoura M, Cassar E, Beau F, Stura EA, Dive V (mart 2014). "Galogenli biriktirish MMP-9 uchun FRET substrat zondlarining selektivligini boshqaradi". Kimyo va biologiya. 21 (3): 408–13. doi:10.1016 / j.chembiol.2014.01.008. PMID  24583051.
  21. ^ Ramos-DeSimone N, Xahn-Dantona E, Sipley J, Nagase H, Frantsiya DL, Quigley JP (may 1999). "Matritsali metalloproteinaza-9 (MMP-9) ni konvergentsiya qiluvchi plazmin / stromelisin-1 kaskadi orqali faollashtirish o'sma hujayralari invaziyasini kuchaytiradi". Biologik kimyo jurnali. 274 (19): 13066–76. doi:10.1074 / jbc.274.19.13066. PMID  10224058.
  22. ^ Bode V, Gomis-Ryth FX, Stockler V (sentyabr 1993). "Astatsinlar, serralisinlar, ilon zahari va matritsali metalloproteinazalar bir xil rux bilan bog'lanish muhitini (HEXXHXXGXXH va Met-turn) namoyish etadi va ularni umumiy" metzintsinlar "oilasiga birlashtirish kerak.'". FEBS xatlari. 331 (1–2): 134–40. doi:10.1016 / 0014-5793 (93) 80312-I. PMID  8405391. S2CID  27244239.
  23. ^ Gomis-Ryth FX, Gohlke U, Betz M, Knäuper V, Murphy G, López-Otín C, Bode V (dekabr 1996). "Kollagenaza-3 (MMP-13) ning yordam qo'li: 2.7 S-terminal gemopeksinga o'xshash domenining kristalli tuzilishi". Molekulyar biologiya jurnali. 264 (3): 556–66. doi:10.1006 / jmbi.1996.0661. PMID  8969305.
  24. ^ Gruber BL, Sorbi D, frantsuzcha DL, Marchese MJ, Nuovo GJ, Kew RR, Arbeit LA (fevral, 1996). "Romatoid artritda sarum MMP-9 (jelatinaza B) darajasining sezilarli darajada ko'tarilishi: potentsial foydali laboratoriya markeri". Klinik immunologiya va immunopatologiya. 78 (2): 161–71. doi:10.1006 / Clin.1996.0025. PMID  8625558.
  25. ^ Klark AW, Krekoski CA, Bou SS, Chapman KR, Edvards DR (noyabr 1997). "Fokal ishemiyadan keyin inson miyasida jelatinaza A (MMP-2) va jelatinaza B (MMP-9) faolligining oshishi". Nevrologiya xatlari. 238 (1–2): 53–6. doi:10.1016 / s0304-3940 (97) 00859-8. PMID  9464653. S2CID  916260.
  26. ^ Morini M, Mottolese M, Ferrari N, Giorzo F, Buglioni S, Mortarini R, Noonan DM, Natali PG, Albini A (2000 yil avgust). "Alfa 3 beta 1 integrali sut bezlarida karsinoma hujayralarida metastaz, invaziya va B (MMP-9) jelatinaza faolligi bilan bog'liq". Xalqaro saraton jurnali. 87 (3): 336–42. doi:10.1002 / 1097-0215 ​​(20000801) 87: 3 <336 :: aid-ijc5> 3.3.co; 2-v. PMID  10897037.
  27. ^ Farina AR, Makkay AR (yanvar 2014). "Jelatinaz B / MMP-9 o'smaning patogenezi va rivojlanishida". Saraton. 6 (1): 240–96. doi:10.3390 / saraton 6010240. PMC  3980597. PMID  24473089.
  28. ^ Zucker S, Lysik RM, DiMassimo BI, Zarrabi HM, Moll UM, Grimson R, Tickle SP, Docherty AJ (1995 yil avgust). "Jelatinaza B ning plazma tekshiruvi: saraton kasalligida metalloproteinaz komplekslarining to'qima inhibitori". Saraton. 76 (4): 700–8. doi:10.1002 / 1097-0142 (19950815) 76: 4 <700 :: aid-cncr2820760426> 3.0.co; 2-5. PMID  8625169.
  29. ^ Groblewska M, Siewko M, Mroczko B, Szmitkowski M (aprel 2012). "Qizilo'ngach saratoni rivojlanishida matritsali metalloproteinazlar (MMP) va ularning inhibitorlari (TIMP)" ning roli ". Folia Histochemica va Cytobiologica. 50 (1): 12–9. doi:10.5603 / fhc.2012.0002. PMID  22532131.
  30. ^ Li M, Yang G, Xie B, Babu K, Xuang S (2014 yil fevral). "Atriyal fibrilatsiyani kuchayishi paytida metalloproteinaza-9 matritsasi darajasidagi o'zgarishlar". Xalqaro tibbiy tadqiqotlar jurnali. 42 (1): 224–30. doi:10.1177/0300060513488514. PMID  24345823.
  31. ^ Newman KM, Ogata Y, Malon AM, Irizarry E, Gandi RH, Nagase H, Tilson MD (Avgust 1994). "Qorin aorta anevrizmasida 3 (stromelizin-1) va 9 (jelatinaza B) matritsali metalloproteinazalarni aniqlash". Arterioskleroz va tromboz. 14 (8): 1315–20. doi:10.1161 / 01.atv.14.8.1315. PMID  8049193.
  32. ^ Pyo R, Li JK, Shipley JM, Curci JA, Mao D, Ziporin SJ, Ennis TL, Shapiro SD, Katta RM, Tompson RW (iyun 2000). "Metalloproteinaza-9 (jelatinaza B) matritsasining maqsadli gen buzilishi eksperimental qorin aorta anevrizmalarining rivojlanishini to'xtatadi". Klinik tadqiqotlar jurnali. 105 (11): 1641–9. doi:10.1172 / jci8931. PMC  300851. PMID  10841523.
  33. ^ Lindeman JH, Abdul-Hussien H, van Bokel JH, Volterbek R, Kleemann R (aprel 2009). "Qorin bo'shlig'i anevrizmasi bo'lgan bemorlarda matritsali metalloproteinaza-9 inhibatsiyasi uchun doksisiklinni klinik sinovi: doksisiklin aorta devori neytrofillalari va sitotoksik T hujayralarini tanlab kamaytiradi". Sirkulyatsiya. 119 (16): 2209–16. doi:10.1161 / AYDIRISHAHA.108.806505. PMID  19364980.
  34. ^ Apoorv TS, Babu PP, Meese S, Gai PP, Bedu-Addo G, Mockenhaupt FP (iyul, 2015). "Matritsali metalloproteinaza-9 polimorfizmi 1562 C> T (rs3918242) platsenta bezgagidan himoya qilish bilan bog'liq". Amerika tropik tibbiyot va gigiena jurnali. 93 (1): 186–8. doi:10.4269 / ajtmh.14-0816. PMC  4497894. PMID  26013370.
  35. ^ Messmer, Elisabet M.; fon Lindenfels, Viktoriya; Garbe, Aleksandra; Kampik, Anselm (2016 yil noyabr). "Matritsali metalloproteinaza 9 quruq ko'z kasalliklarida sinovdan o'tkazilib, sotuvga qo'yiladigan parvarishlash bo'yicha immunoassay yordamida". Oftalmologiya. 123 (11): 2300–2308. doi:10.1016 / j.ophtha.2016.07.028. PMID  27665213.

Qo'shimcha o'qish

Tashqi havolalar

  • The MEROPS peptidazalar va ularning inhibitorlari uchun onlayn ma'lumotlar bazasi: M10.009
  • Da mavjud bo'lgan barcha tarkibiy ma'lumotlarga umumiy nuqtai PDB uchun UniProt: P14780 (Matritsali metalloproteinaza-9) da PDBe-KB.