Sialiltransferaza - Sialyltransferase

Glikosiltransferaza oilasi 29 (sialiltransferaza)
Identifikatorlar
BelgilarGlyco_transf_29
PfamPF00777
InterProIPR001675
Membranom287

Sialiltransferazlar bor fermentlar bu transfer sialik kislota tug'ilishgacha oligosakkarid.[1] Har bir sialiltransferaza ma'lum bir narsaga xosdir shakar substrat. Sialiltransferazlar sialilatlangan qismning terminal qismlariga sialik kislota qo'shadi glikolipidlar (gangliozidlar ) yoki N yoki O bilan bog'langan shakar zanjirlariga glikoproteinlar.

Disaxaridlar, oligosaxaridlar va polisakkaridlarning biosintezi yuzlab turli xil glikosiltransferazalarning ta'sirini o'z ichiga oladi. Ushbu fermentlar shakar qismlarini faol donor molekulalaridan o'ziga xos akseptor molekulalariga o'tkazilishini katalizlaydi va glikozid bog'lanishini hosil qiladi. Nukleotid difosfo-shakar, nukleotid monofosfo-shakar va shakar fosfatlari yordamida glikoziltransferazalarning tasnifi (EC 2.4.1.- ) va tegishli oqsillar aniq ketma-ketlikka asoslangan oilalarga tavsiflangan.[2] Ushbu tasnif CAZy (CArbohydrate-Active EnZymes) veb-saytida mavjud.[3] Xuddi shu uch o'lchovli katlama har bir oilada sodir bo'lishi kutilmoqda. 3-o'lchovli tuzilmalar ketma-ketlikka qaraganda yaxshiroq saqlanib qolganligi sababli, ketma-ketlik o'xshashligi asosida aniqlangan oilalarning bir nechtasi o'xshash 3-o'lchovli tuzilmalarga ega bo'lishi mumkin va shuning uchun "klanlar" ni tashkil qiladi.

Sialiltransferazlar glikoziltransferaza oilasiga tegishli 29 (CAZY GT_29 ) bir qator ma'lum faoliyatga ega fermentlarni o'z ichiga oladi; sialiltransferaza (EC 2.4.99 ), beta-galaktozamid alfa-2,6-sialiltransferaza (EC 2.4.99.1 ), alfa-N-asetilgalaktozaminid alfa-2,6-sialiltransferaza (EC 2.4.99.3 ), beta-galaktozid alfa-2,3-sialiltransferaza (EC 2.4.99.4 ), N-asetillaktosaminid alfa-2,3-sialiltransferaza (EC 2.4.99.6 ), alfa-N-asetil-neyraminid alfa-2,8-sialiltransferaza (EC 2.4.99.8 ); laktosilseramid alfa-2,3-sialiltransferaza (EC 2.4.99.9 ). Ushbu fermentlar nukleotid difosfosugar o'rniga donor (CMP-NeuA) sifatida nukleotid monofosfosugardan foydalanadilar.

Sialiltransferaza tr yoki ser bilan bog'langan shakar zanjirlarida topilgan NEUAC-Alpha-2,3-GAL-Beta-1,3-GALNAC- ketma-ketligini sintezi uchun javobgardir va shuningdek, ba'zi gangliozidlarda terminal ketma-ketligi sifatida javobgar bo'lishi mumkin. Ushbu fermentlar glikozillanish jarayonida sialiltransfer reaktsiyalarini katalizlaydi va II tip membrana oqsillari hisoblanadi.

Taxminan yigirmaga yaqin turli xil sialiltransferazlar mavjud bo'lib, ular akseptor tuzilishi va ular bilan bog'langan shakar turiga qarab ajralib turishi mumkin. Masalan, sialiltransferazalar guruhi sial kislotasini alfa-2,3 aloqasi bilan qo'shadi. galaktoza, boshqa sialiltransferazlar esa alfa-2,6 aloqasi bilan sialik kislotani galaktoza yoki N-atsetilgalaktozamin. Sialiltransferazlarning o'ziga xos turi sial kislotani alfa-2,8 aloqasi bilan boshqa sialik kislota birliklariga qo'shib, tuzilmalar deb ataladi. polisial kislota. Kabi boshqalar uchun sodir bo'ladi glikoziltransferazalar, paytida sialiltransferazlarning ekspressioni chuqur modifikatsiyaga uchraydi hujayralarni differentsiatsiyasi va neoplastik transformatsiya; ba'zi hollarda bunday o'zgarishlar sabab bo'ladi fenotipik o'zgartirishlar.[4]

Ushbu domenni o'z ichiga olgan inson oqsillari

SIAT4C; SIAT9; ST3GAL1; ST3GAL2; ST3GAL3; ST3GAL4; ST3GAL5; ST3GAL6; ST3GalIII; ST6GAL1; ST6GAL2; ST6Gal; ST8SIA1; ST8SIA2; ST8SIA3; ST8SIA4; ST8SIA5; ST8SIA6; ST8Sia;

Adabiyotlar

  1. ^ Harduin-Lepers A, Vallexo-Ruis V, Kjevinski-Recchi MA, Samin-Petit B, Julien S, Delannoy P. Inson sialiltransferaza oilasi.Biochimie. 2001 yil avgust; 83 (8): 727-37
  2. ^ Henrissat B, Devies GJ, Kempbell JA, Bulone V (1997). "Aminokislotalar ketma-ketligi o'xshashligi asosida nukleotid-difosfo-shakar glikosiltransferazalarning tasnifi". Biokimyo. J. 326 (3): 929–939. doi:10.1042 / bj3260929u. PMC  1218753. PMID  9334165.
  3. ^ Henrissat B, Coutinho PM (1999). "Uglevod-faol fermentlar serveri". Iqtibos jurnali talab qiladi | jurnal = (Yordam bering)
  4. ^ Dall'Olio va Chiricolo, Glikokonjugat J. 18 841-850, 2001

Qo'shimcha o'qish

Tashqi havolalar

Ushbu maqola jamoat domenidagi matnlarni o'z ichiga oladi Pfam va InterPro: IPR001675